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J-GLOBAL ID：201202205468355815   整理番号：12A0568611

分子環境がリン酸化アミノ酸モデルに及ぼす影響:密度汎関数理論研究

Influence of the Molecular Environment on Phosphorylated Amino Acid Models: A Density Functional Theory Study

著者 (3件)： RUDBECK Maria E. (Stockholm Univ., Stockholm, SWE) ,  LILL Sten O. Nilsson (Univ. Gothenburg, Goeteborg, SWE) ,  BARTH Andreas (Stockholm Univ., Stockholm, SWE)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 116  号： 9  ページ： 2751-2757  発行年： 2012年03月08日 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質環境は基質分子の構造と電荷分布に影響を及ぼすことができる。種々の酵素中リン酸化におけるリン酸エステル移動反応を良く理解するため,小さなリン酸エステルモデルの研究は重要である。ここでは,密度汎関数理論を用い,環境を変えた場合種々のリン酸化アミノ酸モデルについて構造と部分電荷を調べた。アセチルリン酸,リン酸メチル及びリン酸p-トリルはそれぞれリン酸アスパラチル,リン酸セリンまたはリン酸トレオニン及びリン酸チロシンに対する代表的モデルである。CPCM(またはCOSMO-RS)連続体モデルと組合せ,蛋白質マトリックス中で起こる環境効果と相互作用をモデル化するため単一水素ドナーのモデルとして役立つ高極性の明示HF及びH₂O分子を添加した。種々の相互作用が切断P-O(R)結合にいかに影響するか及び伸長がアノマー効果によって説明できることを示した。増加する切断結合長は負電荷の脱離基ヘの移動とリン酸分子の末端酸素間の角度の拡大化を生じ,リン酸基を攻撃する求核剤へ曝露することができる特徴を生じる。最後に,Ca²⁺-ATPアーゼE2P中間体の活性部位について計算を行った。そこでは蛋白質環境が不安定化基底状態の生成をいかに容易にするかの例を提供した。

シソーラス用語： 量子化学 ,  タンパク質 ,  *環境効果 ,  *分子間相互作用 ,  フッ化水素 ,  水分子 ,  立体効果 ,  分子構造 ,  開裂反応 ,  核間距離 ,  脱離反応 ,  Ca-ATPアーゼ ,  活性部位 ,  表面電荷 ,  電荷分布 ,  連続体 ,  基底状態 ,  密度汎関数法 ,  基底関数系 ,  *カルボン酸エステル ,  モデル化合物 ,  リン酸化 ,  構造最適化 ,  分子軌道法 ,  結晶構造 ,  脂肪酸 ,  酸無水物
準シソーラス用語： Ca2+-ATPアーゼ ,  COSMO-RS ,  COSMO-RSモデル ,  アノマ効果 ,  フッ酸 ,  マトリックス蛋白質 ,  結合開裂 ,  結合長 ,  自然結合軌道法 ,  脱離基 ,  不安定化 ,  密度汎関数理論 ,  連続体モデル

分類 (2件)： 脂肪族アミン・イミン・第四アンモニウム・インモニウム  (CF03070L) ,  芳香族単環アミン・イミン・第四アンモニウム・インモニウム  (CF05050D)

物質索引 (3件)： アセチルりん酸 ,  りん酸メチル ,  りん酸p-トリル

タイトルに関連する用語 (7件)： 分子 ,  環境 ,  リン酸化 ,  アミノ酸 ,  モデル ,  密度汎関数理論 ,  研究