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J-GLOBAL ID：201202207022010396   整理番号：12A1750631

アミロイドβ蛋白質の前原線維のβストランドの配向の固体NMR分析

Solid-state NMR analysis of the β-strand orientation of the protofibrils of amyloid β-protein

著者 (8件)： DOI Takashi (Graduate School of Sci., Kyoto Univ., Kyoto 606-8502, JPN) ,  MASUDA Yuichi (Graduate School of Sci., Kyoto Univ., Kyoto 606-8502, JPN) ,  MASUDA Yuichi (Graduate School of Pharmaceutical Sciences, Tohoku Univ., Sendai 980-8578, JPN) ,  IRIE Kazuhiro (Graduate School of Agriculture, Kyoto Univ., Kyoto 606-8502, JPN) ,  AKAGI Ken-ichi (Section of Lab. Equipment, Div. of Biomedical Res., National Inst. of Biomedical Innovation, Osaka 567-0085, JPN) ,  MONOBE Youko (Section of Lab. Equipment, Div. of Biomedical Res., National Inst. of Biomedical Innovation, Osaka 567-0085, JPN) ,  IMAZAWA Takayoshi (Section of Lab. Equipment, Div. of Biomedical Res., National Inst. of Biomedical Innovation, Osaka 567-0085, JPN) ,  TAKEGOSHI K. (Graduate School of Sci., Kyoto Univ., Kyoto 606-8502, JPN)
資料名： Biochemical and Biophysical Research Communications  (Biochemical and Biophysical Research Communications)
巻： 428  号： 4  ページ： 458-462  発行年： 2012年11月30日 
JST資料番号： B0118A  ISSN： 0006-291X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Alzheimer病(AD)は,脳における42残基アミロイドβ蛋白質(Aβ42)の異常な蓄積(線維化)により引き起こされる。線維化の過程の間にAβ42は,強い神経毒性を持つプロトフィブリルの形をとり,したがって,ADの発病に非常に重要な役割を果たすと考えられている。Aβ42プロトフィブリルの超分子構造を解明するため,Aβ42プロトフィブリルのAla-21残基の分子間近接を固体状態での¹³C-¹³C回転共鳴実験により分析した。Aβ42線維とは異なり,Aβ42プロトフィブリルでは分子間¹³C-¹³C相関は発見されなかった。この結果は,Aβ42プロトフィブリルのβストランドはレジスター内平行配向ではないことを示唆する。Aβ42モノマーは,βストランドコンフォメーションとともにプロトフィブリルを形成する様に集合し,その後分子間平行βシートの形成により線維に変換するのであろう。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *Alzheimer病 ,  *アミロイドβタンパク質 ,  ペプチド ,  NMR【磁気共鳴】 ,  タンパク質複合体 ,  透過型電子顕微鏡 ,  β構造
準シソーラス用語： *Aβ42 ,  固体NMR ,  プロトフィブリル

分類 (2件)： 神経の基礎医学  (GN01020W) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (5件)： アミロイドβ蛋白質 ,  βストランド ,  配向 ,  固体NMR ,  分析