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J-GLOBAL ID：201202207416499218   整理番号：12A1572688

哺乳類ポリアミンオキシダーゼの保存ヒスチジンの役割の機構研究

Mechanistic studies of the role of a conserved histidine in a mammalian polyamine oxidase

著者 (3件)： TORMOS Jose R. (Dep. of Biochemistry, Univ. of Texas Health Sci. Center, San Antonio, TX 78229, USA) ,  HENDERSON POZZI Michelle (Dep. of Biochemistry and Biophysics, Texas A&M Univ., Coll. Station, TX 77843, USA) ,  FITZPATRICK Paul F. (Dep. of Biochemistry, Univ. of Texas Health Sci. Center, San Antonio, TX 78229, USA)
資料名： Archives of Biochemistry and Biophysics  (Archives of Biochemistry and Biophysics)
巻： 528  号： 1  ページ： 45-49  発行年： 2012年12月01日 
JST資料番号： B0023A  ISSN： 0003-9861  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ポリアミンオキシダーゼはポリアミン異化でN1-アセチルスペルミンのendo炭素窒素結合の酸化を触媒する,ペルオキシソーム性フラボ蛋白質である。哺乳類ポリアミンオキシダーゼの構造については報告がないが,ポリアミン酸化フラボ蛋白質の配列アラインメントは保存ヒスチジン残基を同定する。酵母ポリアミンオキシダーゼの構造に基づき,マウスポリアミンオキシダーゼの対応ヒスチジンをグルタミン,アスパラギン,アラニンに変換し,この残基の役割を検討した。平均して,変異はアミン酸化の速度定数を約15倍減少した。迅速反応速度論解析で,アミン酸化は野生型および変異酵素に対する基質としてスペルミンを用いると律速段階であり,基質としてN1-アセチルスペルミンではH64N酵素に対し律速段階であることを確立した。基質としてN1-アセチルスペルミンでは,k_cat/k_O2値は変異により影響されなかったが,2種の遅い基質では55倍減少した。この結果は,この残基が酸化に対しアミン基質を適当に位置させるのを助けることと一致する。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *二級アミンオキシドレダクターゼ ,  *活性部位 ,  アミノ酸残基 ,  塩基対置換 ,  タンパク質工学 ,  反応速度定数 ,  律速 ,  酸化 ,  酵素反応速度論 ,  遺伝学実験技術 ,  アミノ酸 ,  窒素複素環化合物 ,  第一アミン
準シソーラス用語： アミノ酸置換 ,  *ポリアミンオキシダーゼ ,  配列アラインメント

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (2件)： アセチルスペルミン ,  ヒスチジン

タイトルに関連する用語 (6件)： 哺乳類 ,  ポリアミンオキシダーゼ ,  保存 ,  ヒスチジン ,  役割 ,  研究