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J-GLOBAL ID：201202210373498353   整理番号：12A0024997

Bothropoides pauloensisヘビ毒から分離されたフィブリノーゲン分解性メタロプロテイナーゼBpMP-Iの生化学的及び酵素的特性化

Biochemical and enzymatic characterization of BpMP-I, a fibrinogenolytic metalloproteinase isolated from Bothropoides pauloensis snake venom

著者 (8件)： NAVES DE SOUZA Dayane L. ,  GOMES Mario Sergio R. ,  FERREIRA Francis Barbosa ,  RODRIGUES Renata Santos ,  ACHE David Collares ,  RICHARDSON Michael ,  BORGES Marcia Helena ,  RODRIGUES Veridiana M.
資料名： Comparative Biochemistry and Physiology. B. Biochemistry and Molecular Biology  (Comparative Biochemistry and Physiology. B. Biochemistry and Molecular Biology)
巻： 161  号： 2  ページ： 102-109  発行年： 2012年02月 
JST資料番号： A0956B  ISSN： 1096-4959  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ヘビ毒メタロプロテイナーゼ(SVMP)は,クサリヘビ科の毒液中にある最も豊富な成分である。それらは毒物注入後の全身性変質作用や局所組織損傷の誘導で重要である。本研究では,BpMP-Iと命名したメタロプロテイナーゼをBothropoides pauloensisヘビ毒から分離し,その生化学的及び酵素的特性を決定した。BpMP-Iは,イオン交換CMセファロース高速及びセファクリルS-300の2つのクロマトグラフィー段階で精製した。このプロテアーゼはSDS-PAGEで均質で,非還元条件下で20kDaの単一鎖ポリペプチドを示した。酵素の部分アミノ酸配列は,ヘビ毒由来の他のSVMP酵素と高い類似性を示した。BpMP-Iは,アゾカゼインやウシフィブリノーゲンに対して蛋白質分解活性を示し,EDTA,1,10-フェナントロリン及びβ-メルカプトエタノールによって阻害された。この酵素は中性及びアルカリ性のpHで安定であるが,高温で不活性化された。BpMP-Iは腺及び組織のカリクレイン基質を加水分解したが,第Xa因子やプラスミン基質には作用しなかった。酵素は,高用量でもマウス背部における局所出血を引き起こさなかった。まとめると,BpMP-Iはフィブリノーゲン分解性メタロプロテイナーゼで,非出血性の酵素であることを示した。Copyright 2011 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *メタロプロテイナーゼ ,  *蛇毒 ,  アミノ酸配列 ,  フィブリノーゲン ,  pH依存性 ,  タンパク質分解 ,  カリクレイン ,  加水分解 ,  ウシ ,  カゼイン ,  温度依存性 ,  濃度依存性 ,  相同性 ,  分子量 ,  窒素複素環化合物 ,  芳香族縮合化合物 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  アミノカルボン酸 ,  ジアミン ,  脂肪族アルコール ,  チオール
準シソーラス用語： *BpMP-I ,  アゾカゼイン

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  動物起原の毒性  (GZ03020U)

物質索引 (3件)： 1,10-フェナントロリン ,  EDTA ,  β-メルカプトエタノール

タイトルに関連する用語 (7件)： ヘビ毒 ,  フィブリノーゲン ,  分解性 ,  メタロプロテイナーゼ ,  生化学 ,  酵素 ,  特性化