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J-GLOBAL ID:201202212287821802   整理番号:12A1117677

超好熱性古細菌Aeropyrum pernix K1由来のO-ホスホセリンスルフヒドリラーゼの基質認識メカニズムの構造解析

Structural Analysis of the Substrate Recognition Mechanism in O-Phosphoserine Sulfhydrylase from the Hyperthermophilic Archaeon Aeropyrum pernix K1
著者 (7件):
資料名:
巻: 422  号:ページ: 33-44  発行年: 2012年09月07日 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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O-ホスホセリンスルフヒドリラーゼ(OPSS)の基質特異性のメカニズムを解明するために,この酵素の三次元構造を解析した。OPSSの活性部位リジン(K127)はピリドキサール5′-リン酸と内部Schiff塩基を形成した。それゆえに,O-ホスホ-L-セリン(OPS)またはO-アセチル-L-セリン(OAS)とピリドキサール5′-リン酸の外部Schiff塩基とK127A変異体により形成された錯体の結晶を作成し,X線回折分析により試験した。O-アセチルセリンスルフヒドリラーゼ(OASS)に関して観察したそれと対照的に,OPSSの遊離と錯体型の間の全般的構造において,顕著な相違を認めなかった。T152,S153及びQ224の側鎖は基質の炭水化物と相互作用した。R297の側鎖はOPSのリン酸基を認識することを提案した。しかしながら,R297位は外部Schiff塩基とOPSS K127A変異体の錯体において顕著に変化しなかった。S153及びR297を含む活性部位の入口周辺の正電荷環境は,OPSのような負電荷基質の受容に重要であった。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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酵素一般  ,  微生物の生化学 
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