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J-GLOBAL ID：201202213811513874   整理番号：12A1069870

AAA+蛋白質分解装置の位相的閉環における動的および静的成分がアンフォールディングの動力となる

Dynamic and static components power unfolding in topologically closed rings of a AAA+ proteolytic machine

著者 (4件)： GLYNN Steven E (Massachusetts Inst. Technol., Massachusetts, USA) ,  NAGER Andrew R (Massachusetts Inst. Technol., Massachusetts, USA) ,  BAKER Tania A (Massachusetts Inst. Technol., Massachusetts, USA) ,  SAUER Robert T (Massachusetts Inst. Technol., Massachusetts, USA)
資料名： Nature Structural & Molecular Biology  (Nature Structural & Molecular Biology)
巻： 19  号： 6  ページ： 616-622  発行年： 2012年06月 
JST資料番号： W0637A  ISSN： 1545-9993  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 文献レビュー  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 大腸菌の六量体AAA+ファミリーシャペロン蛋白質ClpPのATPアーゼ活性と共役した蛋白質折畳み構造解除と蛋白質分解活性発現の分子機構を部位特異的変異と分子モデルにより解明した。各ClpXサブユニットのAAA+の小ドメインとその隣のAAA+の大サブユニットと間での剛性体パッキングが六量体を安定化し,各剛性ユニットをジスルフィド結合またはリンカーで結合することで,活性を維持した共有結合的に閉環環境が形成された。小サブユニットと大サブユニットを結合し,ヌクレオチド結合部位を形成している蝶番部分に単残基を挿入すると,ATP加水分解と生産的なアンフォールディングとの脱共役が起こり,ATPの加水分解が1つの蝶番とそれに隣接したドメインの立体配座を変化させ,剛性ユニットと蝶番の位相的に制限されたセットを通じてAAA+環の周囲に広がり,基質のアンフォールディングの動力となる共役した環の動きを生み出すモデルを提唱した。

シソーラス用語： *ATPアーゼ ,  変性 ,  折畳み構造 ,  大腸菌 ,  複合作用酵素 ,  *プロテイナーゼ ,  *シャペロンタンパク質 ,  基質特異性 ,  アミノ酸配列 ,  部位特異的変異誘発 ,  分子モデル ,  配座転移 ,  配座エネルギー
準シソーラス用語： *AAA ATPアーゼ ,  アンフォールディング ,  *ClpXP

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (6件)： AAA+ ,  蛋白質分解 ,  位相 ,  閉環 ,  アンフォールディング ,  動力