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J-GLOBAL ID：201202220669120173   整理番号：12A1421189

組合せ誘電緩和分光法と光散乱測定によって明らかにした熱変性リゾチームの凝集とゲル化

Heat-Denatured Lysozyme Aggregation and Gelation As Revealed by Combined Dielectric Relaxation Spectroscopy and Light Scattering Measurements

著者 (5件)： GIUGLIARELLI A. (Univ. Perugia, Perugia, ITA) ,  SASSI P. (Univ. Perugia, Perugia, ITA) ,  PAOLANTONI M. (Univ. Perugia, Perugia, ITA) ,  ONORI G. (Univ. Perugia, Perugia, ITA) ,  CAMETTI C. (Univ. Rome “La Sapienza”, Rome, ITA)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 116  号： 35  ページ： 10779-10785  発行年： 2012年09月06日 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 周波数ドメイン誘電緩和分光法を用い,1MHz~2GHzの周波数範囲でエタノール-水溶液中天然リゾチームと熱変性リゾチームの誘電的挙動を調べた。非折畳みに関する立体配座変化のため,誘電緩和法は蛋白質の変性過程に関する情報を提供して十分に高い蛋白質濃度で引き続き凝集とゲル化に関する情報を提供した。更に,動的光散乱法,蛋白質溶液へのデリバリー用に添加したμmサイズのポリスチレン粒子の拡散係数によって蛋白質の凝集とゲル化に関する時間進展を測定監視した。ここで,ポリスチレン粒子は粒子表面に近い微小環境の粘度プローブとして働いた。すべて纏めると,本測定は熱誘起変性が高濃度で系の完全ゲル化に至るまで進化する蛋白質凝集過程を好むことを指示した。これらの知見は非折畳みのため,蛋白質が互にからみ合い,ゲル中で長い時間制限で進化するネットワーク構造を生むアミド結合Iバンドの吸光度の赤外吸収測定から直接的支持を有した。

シソーラス用語： *リゾチーム ,  熱変性 ,  *凝集 ,  *ゲル化 ,  細胞生理 ,  タンパク質プロセシング ,  *配座転移 ,  折畳み構造 ,  濃度依存性 ,  周波数依存性 ,  スペクトロスコピー ,  *誘電緩和 ,  混合液体 ,  脂肪族アルコール ,  水分子 ,  時間発展 ,  動的光散乱 ,  ポリスチレン ,  拡散係数 ,  プローブ ,  C-N結合 ,  光吸収 ,  時間制限 ,  ネットワーク構造 ,  からみ合 ,  電気伝導率 ,  誘電率 ,  モル分率 ,  緩和現象 ,  自己相関関数 ,  Cole-Coleの円弧則 ,  吸光度
準シソーラス用語： アミド結合 ,  時間進展 ,  周波数ドメイン分光法 ,  赤外吸収 ,  非折畳み蛋白質応答 ,  微小環境 ,  分子プローブ ,  立体配座変化 ,  電気伝導度 ,  緩和過程 ,  Cole-Cole円弧則

分類 (1件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

物質索引 (1件)： エタノール

タイトルに関連する用語 (7件)： 組合せ ,  誘電緩和分光法 ,  光散乱 ,  熱変性 ,  リゾチーム ,  凝集 ,  ゲル化