フッ素化アミノ酸: 天然蛋白質構造への適合性及び蛋白質-蛋白質相互作用への影響

SALWICZEK Mario; NYAKATURA Elisabeth K.; GERLING Ulla I. M.; YE Shijie; KOKSCH Beate

文献

J-GLOBAL ID：201202222057195428 整理番号：12A0607398

フッ素化アミノ酸: 天然蛋白質構造への適合性及び蛋白質-蛋白質相互作用への影響

Fluorinated amino acids: compatibility with native protein structures and effects on protein-protein interactions

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資料名：
巻： 41 号： 6 ページ： 2135-2171 発行年： 2012年03月21日
JST資料番号： D0479B ISSN： 0306-0012 CODEN： CSRVBR 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：文献レビュー発行国：イギリス (GBR) 言語：英語 (EN)

生物学的研究及び合成的研究による蛋白質工学は,蛋白質の構造と機能の理解と,それらの改善という二つの目標がある。これら目標は標準的アミノ酸または非天然類似体を用いることにより達成される。アミノ酸のフッ素化類似体は,ペプチドや蛋白質に望ましい生物物理学的,化学的,生物学的性状を付与する構成ブロックとして注目を集め,蛋白質工学の分野での重要なツールとなっている。本総説は,1990年代中ごろ以降に出版された論文について,側鎖がフッ素化され主鎖は天然類似体であるアミノ酸を含有するペプチドや蛋白質の研究を対象にした。最初に,フッ素化非極性脂肪族及び芳香族アミノ酸は,その他のアミノ酸よりも合成が容易であることから,高頻度に使用される類似体で,コイルドコイルの疎水性コア中のフッ素化脂肪族残基が完全置換または多置換の場合には安定性が常に増加した。これに対し,球状蛋白質中のフッ素化脂肪族残基の全体的置換では,誤った折りたたみと機能の消失がしばしば見られた。多くの報文がフッ素化芳香族残基を含む蛋白質について考察しているが,多くはフッ素の影響については明確にしていない。フッ素化芳香族アミノ酸の最も興味ある適用は,チロシンのような触媒活性残基を同定するプローブとしての使用である。一般に芳香族アミノ酸のフッ素置換の蛋白質の構造と機能への影響は合理的に解釈することは容易ではない。電荷および極性アミノ酸のフッ素化類似体は触媒活性サイトのプローブとして使用されている。フッ素化プロリン類似体について得られた結果はプロリン類似体の固有のコンフォメーションによる性状に基づいて説明される。フッ素化系では蛋白質の熱と酵素分解に対して安定性が増加する場合が見られたが,一方では,対象とした酵素の活性に対しフッ素化アミノ酸は有害な影響を及ぼすことがしばしば見られた。現時点では,我々の知識が非天然蛋白質の理にかなったデザインが可能になるまで,この分野の更なる研究が必要であるとの結論に達した。

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分子構造 , アミノ酸

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