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J-GLOBAL ID：201202230088435535   整理番号：12A1236345

エピジェネティック制御因子UHRF1の連結性ヒストン読取モジュールによるヒストンH3尾部の修飾状態の認識

Recognition of modification status on a histone H3 tail by linked histone reader modules of the epigenetic regulator UHRF1

著者 (14件)： ARITA Kyohei (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  ISOGAI Shin (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  ODA Takashi (Yokohama City Univ., Yokohama, JPN) ,  UNOKI Motoko (Kyushu Univ., Fukuoka, JPN) ,  SUGITA Kazuya (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  SEKIYAMA Naotaka (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  KUWATA Keiko (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  HAMAMOTO Ryuji (Univ. Tokyo, Tokyo, JPN) ,  TOCHIO Hidehito (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  SATO Mamoru (Yokohama City Univ., Yokohama, JPN) ,  ARIYOSHI Mariko (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  ARIYOSHI Mariko (JST-PREST, Tokyo, JPN) ,  SHIRAKAWA Masahiro (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  SHIRAKAWA Masahiro (JST-CREST, Tokyo, JPN)
資料名： Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America)
巻： 109  号： 32  ページ： 12950-12955  発行年： 2012年08月07日 
JST資料番号： D0387A  ISSN： 0027-8424  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： トリメチル化ヒストンH3アミノ末端と結合したUHRF1の連結性読取モジュールのタンデム型チューダードメイン(TTD)と植物ホメオドメイン(PHD)フィンガーの結晶構造を解析した。その2つの読取モジュールによって,UHRF1は非修飾Arg-2とメチル化Lys-9を同時に認識した。これらの読取モジュールの空間配置と誘導されたH3尾部のヘリックス形成が,UHRF1によるヒストン修飾状態の認識に必須であった。モジュール間連結部のSer-298のリン酸化はTTDとPHDフィンガーの空間配置を変え,UHRF1とヒストンH3の相互作用を阻害した。このように,モジュール間連結部はUHRF1の機能に極めて重要な役割を持つ。

シソーラス用語： *DNA結合タンパク質 ,  ヒストン ,  *化学修飾 ,  X線構造解析 ,  翻訳後修飾 ,  結合部位 ,  小角X線散乱 ,  リン酸化 ,  NMR【磁気共鳴】 ,  X線結晶構造解析 ,  *UHRF1 ,  ヒストンH3 ,  *ヒストン修飾 ,  *遺伝子発現調整 ,  *エピジェネティックス制御 ,  *遺伝
準シソーラス用語： *遺伝的調節 ,  *エピジェネティック制御

分類 (2件)： 遺伝子発現  (EC02040Q) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (10件)： エピジェネティック ,  制御因子 ,  UHRF1 ,  連結性 ,  ヒストン ,  読取 ,  モジュール ,  ヒストンH3 ,  尾部 ,  修飾