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J-GLOBAL ID：201202233429643467   整理番号：12A0967679

非定型のチトクロームP450活性を有する融合蛋白質であるΨ因子産生オキシゲナーゼAでのリノール酸の位置決め

Linoleic acid positioning in psi factor producing oxygenase A, a fusion protein with an atypical cytochrome P450 activity

著者 (5件)： KOCH Christian (Georg-August-Univ., Goettingen, DEU) ,  FIELDING Alistair J. (Max-Planck Inst. for Biophysical Chemistry, Goettingen, DEU) ,  BRODHUN Florian (Georg-August-Univ., Goettingen, DEU) ,  BENNATI Marina (Max-Planck Inst. for Biophysical Chemistry, Goettingen, DEU) ,  FEUSSNER Ivo (Georg-August-Univ., Goettingen, DEU)
資料名： FEBS Journal  (FEBS Journal)
巻： 279  号： 9  ページ： 1594-1606  発行年： 2012年05月 
JST資料番号： B0206B  ISSN： 1742-464X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 真菌AspergillusのΨ因子産生オキシゲナーゼ(Ppo)は,N末端でペルオキシダーゼのような機能をもち,C末端部でP450折畳みからなる融合蛋白質であり,リノール酸の酸化生成物オキシリピン産生に関与する。真菌が感染する様々な宿主である動植物由来のオキシリピン形成酵素のドメインの一次構造は類似し,酵素活性機能は保存されており,それがプロトタイプPpo酵素の一つのドメインの3次元立体構造予測のための基礎となった。著者等は,PpoAのN末端ドメインに基質結合ポケットを推定し,部位特異的突然変異誘発により,その推定を確かめた。それぞれの変異体の速度論解析によって,基質結合に関与するアルギニン残基を示すことができた。さらに,著者等の結果は,ジオキシゲナーゼドメイン内で基質の位置は明確だが,P450ドメインに結合する基質はむしろあまり束縛されていないことを示した。それにも関わらず,Iヘリックス内のアスパラギン残基が触媒作用に関与し,典型的なP450反応サイクルの近道を促進した。まとめると,ここに示した結果は,脂肪酸が,全生命界で構造的と機能的に高度に保存された酵素によって,酸化されていることを例証する。

シソーラス用語： アミノ酸配列 ,  部位特異的変異誘発 ,  結合部位 ,  活性部位 ,  *チトクロームP450 ,  *ジオキシゲナーゼ ,  融合タンパク質 ,  生物学的比較 ,  Aspergillus ,  酵素反応機構 ,  酵素反応速度論 ,  不飽和脂肪酸 ,  ジエン
準シソーラス用語： *Ψ因子産生オキシゲナーゼ

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (2件)： オキシリピン ,  リノール酸

タイトルに関連する用語 (7件)： 定型 ,  チトクロームP450 ,  活性 ,  融合蛋白質 ,  因子 ,  オキシゲナーゼ ,  リノール酸