文献

J-GLOBAL ID：201202233740611560   整理番号：12A0540119

HIV-1 p6-宿主細胞蛋白質シクロフィリンAとのもう一つのウイルス相互作用パートナー

HIV-1 p6-Another viral interaction partner to the host cellular protein cyclophilin A

著者 (9件)： SOLBAK Sara M.O. ,  REKSTEN Tove R. ,  ROEDER Rene ,  WRAY Victor ,  HORVLI Ole ,  RAAE Arnt J. ,  HENKLEIN Petra ,  HENKLEIN Peter ,  FOSSEN Torgils
資料名： Biochimica et Biophysica Acta  (Biochimica et Biophysica Acta)
巻： 1824  号： 4  ページ： 667-678  発行年： 2012年04月 
JST資料番号： B0207A  ISSN： 0005-2728  CODEN： BBBMBS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 52アミノ酸HIV-1 p6蛋白質はいくつかの細胞及びウイルス結合因子に対するドッキング部位として認識されている。P6の構造特性はプロリン残基の高い相対含量である。全長HIV-1 p6及びp6ペプチドの2D ¹H核磁気共鳴分析により,シクロフィリンA(CypA)がペプチジルプロリルシス/トランスイソメラーゼとしてp6の全プロリン残基と相互作用することを確証した。CypAの触媒量のみがp6との相互作用に対して必要であり,認めた相互作用がin vivoで高度に適切であることを強く示唆した。さらに,表面プラズモン共鳴研究は全長p6のCypAとの結合を明らかにし,この結合がNあるいはC末端ペプチドのどれよりも有意に強いことを明らかにした。本研究は,HIV-1 p6と宿主細胞蛋白質CypAとの間の相互作用を初めて同定した。相互作用のモードは,一過性の酵素-基質相互作用と,もっと安定な結合の両方を伴った。Tsg-101,ALIX及びVprとのp6の結合はモチーフは,CypAとのp6の結合領域及び触媒部位と一致し,HIV-1の機能的相互作用の調節におけるCypAの潜在的役割を示唆した。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： HIV1 ,  *ウイルスタンパク質 ,  細胞 ,  宿主 ,  *シス-トランスイソメラーゼ ,  分子間相互作用 ,  結合部位 ,  活性部位 ,  アミノ酸残基 ,  NMR【磁気共鳴】 ,  タンパク質 ,  プラズマ共鳴 ,  ペプチド
準シソーラス用語： Alix ,  *p6蛋白質 ,  Tsg101 ,  Vpr ,  *シクロフィリンA ,  宿主細胞 ,  SPR【共鳴】

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  ウイルスの生化学  (EG04030F)

タイトルに関連する用語 (7件)： HIV-1 ,  宿主細胞 ,  蛋白質 ,  シクロフィリンA ,  ウイルス ,  相互作用 ,  パートナー