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J-GLOBAL ID:201202241967892836   整理番号:12A0858074

粒子性メタンモノオキシゲナーゼ活性部位における酸素結合の証拠

Evidence for Oxygen Binding at the Active Site of Particulate Methane Monooxygenase
著者 (4件):
資料名:
巻: 134  号: 18  ページ: 7640-7643  発行年: 2012年05月09日 
JST資料番号: C0254A  ISSN: 0002-7863  CODEN: JACSAT  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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粒子性メタンモノオキシゲナーゼ(pMMO)は,メタン栄養源細菌においてメタンをメタノールに変換する膜内在性金属酵素である。この酵素は,pmoB,pmoA,およびpmoCの3つのサブユニットから成る。天然pMMOおよびpmoBの組換え可溶性フラグメント(spmoB)の研究から,その活性部位は二銅中心部位のpmoBの可溶領域内に位置することが分かっている。本研究では,pMMOおよびspmoBのオキシダントとの反応性を調べ,その活性部位についての知見を得た。spmoBを還元しO2またはH2O2で酸化,またはpMMOをH2O2で酸化すると,345nmに吸収が発生する。この吸収帯のエネルギーおよび強度は二銅酵素およびモデル化合物で形成されるμ-η22-ペルオキソ-CuII2種のそれらと同程度であった。二銅中心が崩壊した不活性spmoB変異体ではこの特性は観察されなかったことから,提唱活性部位へのO2結合が立証された。また,345nm吸収帯をもつ種とCH4が反応すると,345nm吸収帯が消失したことから,反応機構はこのO2中間体を経ることが示唆された。以上の結果を総合すると,本研究の成果はpMMO活性部位に関する新しい強力な証拠を提供するものである。
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酵素一般 
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