抄録/ポイント:
抄録/ポイント
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背景:トランスフェリン(Tf)は血清Tf,ラクトフェリン及びオボトランスフェリンを含む一群の鉄結合蛋白質である。レビューの範囲:Tfの構造を論じた。全般的意義:典型的Tf分子は2つの相同小葉に折り畳まれていた。X線結晶学により,各小葉は2つの類似サイズのドメインにさらに分割されること及び鉄結合部位はドメイン間裂部に含まれることを示した。6つの鉄配位部位において,4残基及び二座炭酸アニオンが占めた。結論:アポ-及びホロ型の構造により,Tfは鉄の取込及び放出により大規模な配座転移を受けた。すなわち,ドメインはドメイン間接触体を通して螺旋軸を囲む剛体として回転した。Tf N-小葉の鉄放出メカニズムをX線結晶学により示した。2ドメインの2つの塩基性残基は中性pHで珍しい水素結合を形成し,この結合はエンドソームの低pHで破壊され,鉄放出を促進した。オボトランスフェリンに関して,小葉の鉄放出速度論は結晶構造で見出されたアニオン結合部位の数と良く応答した。他の金属に結合するTfの構造により,Tf構造の柔軟性は他の金属への結合を可能にした。この論文は表題「トランスフェリン:鉄輸送及び疾患の分子メカニズム」の特集号の一部である。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.