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J-GLOBAL ID：201202250199851300   整理番号：12A0718377

銅部位の可逆的熱不活化は軟体動物(Rapana thomasiana)ヘモシアニンの熱的変性に先行する

Reversible heat inactivation of copper sites precedes thermal unfolding of molluscan (Rapana thomasiana) hemocyanin

著者 (3件)： IDAKIEVA Krassimira (Inst. of Organic Chemistry, Bulgarian Acad. of Sciences, Acad. G. Bonchev Str., Bl. 9, Sofia 1113, BGR) ,  MEERSMAN Filip (Dep. of Chemistry, Christopher Ingold Laboratories, Univ. Coll. London, 20 Gordon Street, London WC1H 0AJ, GBR) ,  GIELENS Constant (Div. of Biochemistry, Molecular and Structural Biology, Dep. of Chemistry, KU Leuven, Celestijnenlaan 200 G, B-3001 ...)
資料名： Biochimica et Biophysica Acta  (Biochimica et Biophysica Acta)
巻： 1824  号： 5  ページ： 731-738  発行年： 2012年05月 
JST資料番号： B0207A  ISSN： 0005-2728  CODEN： BBBMBS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ヘモシアニン(Hc)は3型銅蛋白質であり,対の銅原子からなる二酸素結合活性部位を含有する。本研究において,海洋軟体動物Rapana thomasiana(RtH)由来のHcの熱的変性を,示差走査熱量測定とFourier変換赤外(FTIR)紫外可視吸収分光分析の組合わせによって調べた。Hc分子の変性経路の2つの重要な段階を識別した。約60°Cで起きた,測定不能な熱吸収を伴う第一事象は3型銅グループとの二酸素の結合を低下させた。この前駆転移は可逆的で,三次構造における僅かな変化に起因した。第二段階で,約80°Cの中間点において,蛋白質は二次構造の喪失と非晶質粒子の形成により不可逆的に変性した。単量体構造サブユニットRtH1及びRtH2を使った実験により,熱変性の過程における不均一性は異なる安定性を持つ複数の50kDa機能ユニットの存在に起因することが示された。一致したのは,精製機能ユニット(RtH2-e)の不可逆性の変性は単一転移温度で発生した。弱アルカリ性(Tris buffer)において,機能ユニットのC末端βシートに富んだドメインはαヘリックス豊富なN末端(銅を含有)ドメインより前に変性し,球状の蛋白質構造の瓦解を誘発した。約90°Cでさえ,ある二次構造は全調査サンプルのFTIRスペクトルによって示された様に保持され,軟体動物のHcの高い熱安定性が確認された。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *新腹足類 ,  *ヘモシアニン ,  熱変性 ,  示差走査熱量測定 ,  FTIR分光法 ,  熱吸収 ,  二酸素錯体 ,  非晶質 ,  三次構造 ,  転移温度 ,  ヘリックス構造 ,  熱安定性 ,  温度依存性 ,  *熱影響
準シソーラス用語： *Rapana thomasiana ,  αヘリックス

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  動物の生化学  (EJ01050P)

タイトルに関連する用語 (5件)： 銅 ,  熱不活化 ,  軟体動物 ,  ヘモシアニン ,  変性