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J-GLOBAL ID:201202253675288243   整理番号:12A1628606

ユビキチン様蛋白質に対する重症急性呼吸器症候群(SARS)コロナウイルス由来のパパイン様プロテアーゼのデユビキチナーゼ活性

Deubiquitinase Activities of Papain-like Protease from Severe Acute Respiratory Syndrome (SARS)Coronavirus against Ubiquitin-like Proteins
著者 (6件):
資料名:
巻: 27  号:ページ: 664-670  発行年: 2011年 
JST資料番号: C2257A  ISSN: 1007-7626  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: 中国 (CHN)  言語: 中国語 (ZH)
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SARSコロナウイルスのパパイン様プロテイナーゼ(PLpro)は,pp1a(1ab)アミノ末端の蛋白質分解過程に関与し,nsp1,nsp2,nsp3を遊離し,SARSコロナウイルスレプリカーゼ複合体の集合及び宿主の先天性免疫から回避している点で重要な役割を果たしている。SARS Plproはin vitroでのデユビキチナーゼ(DUB)活性が報告されているが,DUB活性の特性及び機能については良く理解されていない。本研究において,先ずN末端UblドメインあるいはC末端膜貫通TM)ドメイン欠損のいくつかのPLpro変異体及び触媒部位(Cys-His-Asp)でのPLpro変異体を作製し,脱IS糖化及び脱SUMO化活性を測定した。Ubl欠損PLproは,in vivoにおいて同等の脱IS糖化活性を保持した。SARS-CoV PLproの脱IS糖化は,Cys-His触媒残基に依存したが,触媒三連構造(Cys-His-Asp)のAsp変異においては少し影響した。SARS PLproコアドメインの変異は,SUMO共役の細胞蛋白質に影響しなかったが,PLpro(PLpro-TM)の膜貫通形態は,SUMO共役細胞蛋白質の劇的な減少を誘導した。このような脱SUMO化活性は無損傷の触媒残基に依存したことから,SARS PLproの脱SUMO化活性はTM-及び触媒残基の両方が必須であったことを示した。以上の結果は,SARS PLproはin vivoにおいて脱IS糖化活性と脱SUMO化活性を有する可能性が考えられた。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST
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分類 (2件):
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酵素一般  ,  ウイルスの生化学 

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