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J-GLOBAL ID：201202257755570859   整理番号：12A1289223

pHシフト処理後のニシン(Clupea harengus)からの蛋白質の塩溶解度および微細構造の種々の変化

Changes in Salt Solubility and Microstructure of Proteins from Herring (Clupea harengus) after pH-Shift Processing

著者 (4件)： MARMON Sofia K. (Chalmers Univ. Technol., Gothenburg, SWE) ,  KRONA Annika (Swedish Inst. for Food and Biotechnology, Gothenburg, SWE) ,  LANGTON Maud (Swedish Inst. for Food and Biotechnology, Gothenburg, SWE) ,  UNDELAND Ingrid (Chalmers Univ. Technol., Gothenburg, SWE)
資料名： Journal of Agricultural and Food Chemistry  (Journal of Agricultural and Food Chemistry)
巻： 60  号： 32  ページ： 7965-7972  発行年： 2012年08月15日 
JST資料番号： C0251A  ISSN： 0021-8561  CODEN： JAFCAU  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： pHシフト法のアルカリ版を使用した筋肉蛋白質分離は全小魚および鶏などの複雑な原料の需要増加に対応するための将来性のある手段であることが報告されている。その手法は水中で蛋白質類を可溶化するために高いpHを使用後に遠心分離機にて蛋白質類を不純物から分離するものである。筋肉蛋白質の事前の機械的分離は不要である。蛋白質類は等電点に近いPHで沈殿する。ここでは,pHシフト処理後のニシン(Clupea harengus)からの筋肉蛋白質の塩溶解度をpH曝露および透過型電子顕微鏡を使用した微細構造の変化に関連付けて検討した。pH11.2における蛋白質の溶解およびpH5.5における蛋白質の沈殿を利用して蛋白質の塩溶解性は78%から17%に減少した。天然のニシン筋肉のpH6.5におけるアルカリ溶解蛋白質の沈殿により塩溶解度のみが59%に減少し,pH6.5~5.5の間のpHは蛋白質塩溶解性にpHサイクル6.5→11.2→6.5よりも影響した。pH5.5の沈殿により水素結合,疎水性相互作用,およびS-S架橋などが起こった。一方,pH6.5における沈殿は疎水的相互作用の形成のみに役に立った。アルカリpHシフト分離工程により蛋白質微細構造を大幅に再配列して,pH6.5における沈殿はpH5.5の沈殿の場合よりもより繊細な均一なネットワークを形成した。pH6.0で沈殿した蛋白質分離物もまた脂質酸化の少なく,蛋白質収量に関係なくより変形可能なゲルを形成した。

シソーラス用語： *ニシン属 ,  魚肉 ,  *食品分析 ,  *水産加工 ,  SDS-PAGE ,  タンパク質分離物 ,  電子顕微鏡観察
準シソーラス用語： *Clupea harengus ,  pHシフト法 ,  *魚肉蛋白質分離物 ,  透過型電子顕微鏡観察

分類 (3件)： 動物性水産食品  (FJ13020C) ,  食品の品質  (FJ01040F) ,  食品蛋白質  (FJ09020N)

タイトルに関連する用語 (8件)： pH ,  シフト ,  ニシン ,  Clupea ,  蛋白質 ,  塩 ,  溶解度 ,  微細構造