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J-GLOBAL ID：201202260395184678   整理番号：12A0528020

トランスアルドラーゼ酵素ファミリーにおける構造とメカニズムの保存

Conservation of structure and mechanism within the transaldolase enzyme family

著者 (8件)： SAMLAND Anne K. (Univ. Stuttgart, DEU) ,  BAIER Shiromi (Univ. Stuttgart, DEU) ,  SCHUERMANN Melanie (Forschungszentrum Juelich GmbH, DEU) ,  INOUE Tomoyuki (Univ. Stuttgart, DEU) ,  HUF Sabine (Univ. Stuttgart, DEU) ,  SCHNEIDER Gunter (Karolinska Institutet, Stockholm, SWE) ,  SPRENGER Georg A. (Univ. Stuttgart, DEU) ,  SANDALOVA Tatyana (Karolinska Institutet, Stockholm, SWE)
資料名： FEBS Journal  (FEBS Journal)
巻： 279  号： 5  ページ： 766-778  発行年： 2012年03月 
JST資料番号： B0206B  ISSN： 1742-464X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： トランスアルドラーゼ(Tal)は,非酸化的ペントースリン酸経路に関係し広く分布するが,配列相同性が低く,5つのサブファミリーでアミノ酸配列の長さが異なる。そこで,Bacillus subtilis,Corynebacterium glutamicum,Escherichia coliにおける異なるサブファミリーに属する3つのTalの生化学特性と構造を,特徴づけて比較した。Talの全体構造である(β/α)₈の筒状折り畳みは,サブファミリー間でよく保存されるが,オリゴマー化は単量体,二量体,十量体と違いを示した。基質特異性は3種とも非常に類似しており,活性部位,リン酸結合部位,ならびに触媒的に重要な水分子の位置が保存されていた。B.subtilis由来の十量体酵素は熱安定性を示し,熱安定性は,由来する生物の中温性や好熱性といった性質に依存せず,構造特性による可能性が示唆された。

シソーラス用語： *トランスアルドラーゼ ,  分子構造 ,  基質特異性 ,  熱安定性 ,  生物学的比較 ,  オリゴマ ,  酵素反応速度論 ,  活性部位 ,  立体配座 ,  折畳み構造

分類 (3件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (5件)： トランスアルドラーゼ ,  酵素 ,  ファミリー ,  メカニズム ,  保存