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J-GLOBAL ID：201202267442571370   整理番号：12A0335429

キサンチンオキシドレダクターゼにおける酵素活性のタンパク質の立体配座ゲーティング

Protein Conformational Gating of Enzymatic Activity in Xanthine Oxidoreductase

著者 (9件)： ISHIKITA Hiroshi (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  ISHIKITA Hiroshi (JST-PRESTO, Saitama, JPN) ,  EGER Bryan T. (Univ. Toronto, ON, CAN) ,  OKAMOTO Ken (Nippon Medical School, Tokyo, JPN) ,  NISHINO Takeshi (Nippon Medical School, Tokyo, JPN) ,  NISHINO Takeshi (Univ. California, California, USA) ,  NISHINO Takeshi (Univ. Tokyo, Tokyo, JPN) ,  PAI Emil F. (Univ. Toronto, ON, CAN) ,  PAI Emil F. (Univ. Health Network, ON, CAN)
資料名： Journal of the American Chemical Society  (Journal of the American Chemical Society)
巻： 134  号： 2  ページ： 999-1009  発行年： 2012年01月18日 
JST資料番号： C0254A  ISSN： 0002-7863  CODEN： JACSAT  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： キサンチンデヒドロゲナーゼ(XDH)とキサンチンオキシダーゼ(XO)は共通の酸化還元活性補助因子を持ち,フラビン補助因子で終了する電子伝達(ET)経路を形成している。XDHとXOは一次構造が同じであるが,フラビンセミキノン/ヒドロキノンペア(E_sq/hq)に対する酸化還元電位は大きく異なり,基質選択性も異なることが知られている。本研究では,XDHおよびXOがFeS-IIからフラビンにETを活性化する機構について検討した。XDH,XO,NAD⁺およびNADHと複合体を形成したXDHの,1.65,2.3,1.9および2.2 Åの解像度での新しい結晶構造に基づいてE_sq/hqを計算した。XDHとXOの間のE_sq/hqの違いの多くはフラビン結合部位の近傍の423-433の位置のループ内の立体配座の変化に由来し,セミキノン状態の安定性に違いが生じた。XDHではNAD⁺の結合に対する応答において大きな立体配座の変化は観察されなかったが,NAD⁺環の正電荷,Asp429の脱プロトン化およびNAD⁺分子によるフラビンのバルク表面のキャッピングが,XDHへのNAD⁺の結合時のE_sq/hqの変化に寄与していることが示された。

シソーラス用語： *キサンチンオキシダーゼ ,  立体配座 ,  酵素活性度 ,  電子伝達系 ,  結晶構造 ,  X線回折 ,  三次構造 ,  ビタミンB群 ,  生物色素 ,  結合部位 ,  基質特異性
準シソーラス用語： *キサンチンオキシドレダクターゼ ,  フラビン

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (5件)： キサンチンオキシドレダクターゼ ,  酵素活性 ,  タンパク質 ,  立体配座 ,  ゲーティング