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J-GLOBAL ID：201202279334618430   整理番号：12A0170605

宿主細胞結合ペプチド中のアミノ酸電子供与体/受容体原子の役割は,それらの3D構造とsterileマラリア免疫誘導におけるHLA結合能と関連がある

The role of amino acid electron-donor/acceptor atoms in host-cell binding peptides is associated with their 3D structure and HLA-binding capacity in sterile malarial immunity induction

著者 (4件)： PATARROYO Manuel E. (Fundacion Instituto de Inmunologia de Colombia (FIDIC), Bogota, Colombia) ,  PATARROYO Manuel E. (Universidad Nacional de Colombia, Bogota, Colombia) ,  ALMONACID Hannia (Fundacion Instituto de Inmunologia de Colombia (FIDIC), Bogota, Colombia) ,  MORENO-VRANICH Armando (Fundacion Instituto de Inmunologia de Colombia (FIDIC), Bogota, Colombia)
資料名： Biochemical and Biophysical Research Communications  (Biochemical and Biophysical Research Communications)
巻： 417  号： 3  ページ： 938-944  発行年： 2012年01月20日 
JST資料番号： B0118A  ISSN： 0006-291X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Plasmodium falciparumマラリアは,免疫サイレンスといった寄生体の複数回避機構のため,世界的に最も多い死亡数を生ずる寄生性疾患の一つであり続けている。膜およびオルガネラタンパク質が,侵入の間,高結合能ペプチド(HABP)が仲介する相互作用のために用いられる。HABPは,それらの非常に重要な結合残基において,それらの間に水素結合を確立するアミノ酸を持つ。その非常に重要な残基を修飾したHABPを用いたAotusモデルにおける免疫分析は,それにより保護-誘導反応が可能になる立体構造上の変化を明らかにした。これは,アミノ酸電子供与体原子が,HLA-DR53分子に選択的に結合したβターン構造,ランダム構造または歪んだαらせん構造に存在するHLA-DRβ1^*分子内の改善されたフィッティングを示す一方,HABPはHLA-DR52に結合した規則正しいαらせん構造に存在するアミノ酸電子受容体原子を持つ。このデータはワクチン開発に大きな意味を持つ。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： 構造 ,  ヒト白血球抗原 ,  Plasmodium falciparum ,  *マラリア ,  MHCクラスII抗原 ,  *免疫反応 ,  ドナー ,  アミノ酸配列 ,  モデリング ,  分子構造 ,  活性部位 ,  感染症
準シソーラス用語： HLA【抗原】 ,  三次元構造 ,  電子供与体 ,  微生物感染 ,  分子モデリング

分類 (2件)： 微生物感染の生理と病原性  (EG03053T) ,  感染免疫  (ED03030P)

タイトルに関連する用語 (11件)： 宿主細胞 ,  ペプチド ,  アミノ酸 ,  電子供与体 ,  受容体 ,  原子 ,  役割 ,  3D ,  マラリア ,  免疫誘導 ,  HLA