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J-GLOBAL ID：201202283753234470   整理番号：12A0024333

Styela clavaの新鮮組織の酵素加水分解物由来アンジオテンシンI変換酵素阻害ペプチドの精製及び特性化

Purification and characterization of angiotensin I-converting enzyme inhibitory peptide from enzymatic hydrolysates of Styela clava flesh tissue

著者 (5件)： KO Seok-chun (Dep. of Marine Life Sciences, Jeju National Univ., Jeju 690-756, KOR) ,  LEE Jung-kwon (Fac. of Marine Bioscience and Technol., Gangneung-Wonju National Univ., Gangneung 210-720, KOR) ,  BYUN Hee-guk (Fac. of Marine Bioscience and Technol., Gangneung-Wonju National Univ., Gangneung 210-720, KOR) ,  LEE Seung-cheol (Div. of Food Sci. and Technol., Kyungnam Univ., Masan 631-701, KOR) ,  JEON You-jin (Dep. of Marine Life Sciences, Jeju National Univ., Jeju 690-756, KOR)
資料名： Process Biochemistry  (Process Biochemistry)
巻： 47  号： 1  ページ： 34-40  発行年： 2012年01月 
JST資料番号： C0250B  ISSN： 1359-5113  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アンジオテンシンI変換酵素(ACE)阻害ペプチドはStyela clavaの新鮮組織から単離した。9種類のプロテイナーゼを用いて,酵素加水分解物と水抽出物をスクリーニングしてACE阻害活性を評価した。Protamex加水分解物は最大ACE阻害活性を所持し,経時組織と比べ高活性であった。限外濾過,ゲル濾過,及びHPLCを用いて加水分解物のACE阻害ペプチドを精製した。精製ペプチドはIC₅₀値37.1μMを示し,ACEの非競合阻害剤と同一であった。アミノ酸配列はAla-His-Ile-Ileであり分子量は563.5Daであった。本ペプチドは機能的食品源における新たな抗高血圧成分であった。Copyright 2011 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： 加水分解 ,  酵素反応 ,  タンパク質加水分解物 ,  *ペプチド ,  精製 ,  キャラクタリゼーション ,  アンギオテンシン ,  *アンギオテンシン変換酵素 ,  *海洋生物 ,  プロテイナーゼ ,  酵素活性度 ,  アミノ酸配列 ,  *降圧薬
準シソーラス用語： *Styela clava ,  アンギオテンシンI変換酵素 ,  アンジオテンシンI ,  抗高血圧剤 ,  酵素加水分解

分類 (3件)： 動物の生化学  (EJ01050P) ,  生物学的機能  (EB03040U) ,  血管作用薬・降圧薬の基礎研究  (GW07040J)

タイトルに関連する用語 (8件)： 新鮮 ,  組織 ,  酵素加水分解 ,  アンジオテンシンI ,  酵素阻害 ,  ペプチド ,  精製 ,  特性化