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J-GLOBAL ID:201202295005511256   整理番号:12A0646301

結核菌のアシル化ペニシリン結合蛋白質Aの活性部位動力学におけるβ5-α11ループの役割

The Role of the β5-α11 Loop in the Active-Site Dynamics of Acylated Penicillin-Binding Protein A from Mycobacterium tuberculosis
著者 (3件):
資料名:
巻: 418  号:ページ: 316-330  発行年: 2012年05月18日 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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ペニシリン結合蛋白質A(PBPA)は結核菌の細胞分裂に重要なクラスBペニシリン結合蛋白質である。アポ型PBPAの第二結晶構造を測定し,アポ酵素の一次結晶構造と比較した。活性部位領域の顕著な構造的相違は明確であり,それは触媒能力を構成するβヘアピンループの順序付け及びSxN活性部位モチーフのシフトの増加と関連した。Trp残基の固有蛍光を使用するアッセイを含む2アッセイを用いて,抗生物質イミペネム,ペニシリンG及びセフトリアキソンの二次アシル化速度定数を測定した。これらの間で,抗結核活性を示すイミペネムは最も高いアシル化効率を示した。同じ抗生物質と複合体を形成したPBPAの結晶構造を測定し,全ては活性部位近傍のβ5-α11ループにおいて配座相違を示したが,これらは各βラクタムに関して及び結晶学的非対称ユニットにおける2分子の各々に関して異なった。これらのデータから,アシル化に重要であるように見える柔軟性部位としてPBPAのβ5-α11ループを明らかにし,アポ型ペニシリン結合蛋白質は異なる配座状態を占有するとの証拠を提供した。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
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分子構造  ,  微生物の生化学 

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