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J-GLOBAL ID：201302241054626225   整理番号：13A1548407

メンドリの卵白リゾチームの酸化的折り畳み経路の再調査: 温度制御による主経路の転換

Reinvestigation of the Oxidative Folding Pathways of Hen Egg White Lysozyme: Switching of the Major Pathways by Temperature Control

著者 (4件)： ARAI Kenta (Tokai Univ., Kanagawa, JPN) ,  SHIBAGAKI Wataru (Tokai Univ., Kanagawa, JPN) ,  SHINOZAKI Reina (Tokai Univ., Kanagawa, JPN) ,  IWAOKA Michio (Tokai Univ., Kanagawa, JPN)
資料名： International Journal of Molecular Sciences (Web)  (International Journal of Molecular Sciences (Web))
巻： 14  号： 7  ページ： 13194-13212 (WEB ONLY)  発行年： 2013年07月 
JST資料番号： U7038A  ISSN： 1422-0067  CODEN： IJMCFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： スイス (CHE)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： メンドリの卵白リゾチーム(HEL)は天然の状態(N)で4つのSS結合を有しているが,HELの酸化的折り畳みでは,20°Cでdes[76-94],des[64-80]およびdes[6-127]の3つのdes中間体が普通で,des[64-80]およびdes[6-127]の酸化によりNは主に形成されることが,十分に確立されている。温度の効果を明らかにするために,セレノキシド試薬DHS^oxを用いてpH8.0,5-45°Cで2Mの尿素が存在するときのHELの酸化的折り畳み経路を再調査した。還元されたHELを1-4当量のDHS^oxと反応させると,1-4のSS結合それぞれについて1S,2S,3Sおよび4Sの中間体アンサンブルが1分以内に生成された。酸化後,3SはSSの再編成による天然型構造を形成してゆっくりとdes中間体に変換した。5°Cでは,des[76-94]は最大を占めたが,Nへの酸化はdes[64-80]およびdes[6-127]のNへの酸化に比べて遅かった。一方,35°Cでは,des[64-80]およびdes[6-127]は安定ではなく,des[76-94]だけが存在した。結果から,HELの主な折り畳み経路は温度制御によりある経路から他の経路に転換できることが示唆された。(翻訳著者抄録)

シソーラス用語： ニワトリ ,  *リゾチーム ,  *折畳み構造 ,  反応中間体 ,  *ジスルフィド結合 ,  配座転移 ,  高速液体クロマトグラフィー ,  温度依存性 ,  有機セレン化合物 ,  酸化還元反応
準シソーラス用語： 卵白リゾチーム

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (7件)： 卵白リゾチーム ,  酸化 ,  折り畳み ,  経路 ,  調査 ,  温度制御 ,  転換