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J-GLOBAL ID:201302243242358974   整理番号:13A0841155

Bacillus licheniformis ATCC 9945a由来の高度に効率の良い未精製デンプン分解組換えα-アミラーゼのDsbAシグナルペプチドが仲介する分泌

The DsbA signal peptide-mediated secretion of a highly efficient raw-starch-digesting, recombinant α-amylase from Bacillus licheniformis ATCC 9945a
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巻: 48  号:ページ: 438-442  発行年: 2013年03月 
JST資料番号: C0250B  ISSN: 1359-5113  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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本研究では,Escherichia coliにおける組換えα-アミラーゼの細胞外産生の新しい手法を研究した。Bacillus licheniformis ATCC 9945a由来の高度に効率の良い未精製デンプン分解組換えα-アミラーゼをコードする遺伝子をクローン化し,E.coliで発現させた。成熟α-アミラーゼをコードする遺伝子を,pDAss発現ベクターにクローン化し,良く特性化されたE.coli周辺質タンパク質DsbAのシグナルペプチドへ誘導することにより調節した。アミラーゼ遺伝子を含むpDAssベクターを保持するE.coli BL21(DE3)は,自然の系より約2.5倍高い酵素容積生産性を示した。この組換え酵素は,自然の酵素に比べ,多様な未精製デンプンの分解に関し,より高い効率を示し,未精製デンプンを加水分解するその能力は商業的なα-アミラーゼに似ていた。この組換え酵素特性は,完全に活性な,工業的に重要な組換え酵素の分泌産生に関するDsbAシグナルペプチド法の潜在能力を立証する。Copyright 2013 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
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微生物酵素の生産  ,  遺伝子操作 

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