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J-GLOBAL ID：201302253110202121   整理番号：13A0550264

水晶発振子マイクロバランスによって調べた蛋白質-蛋白質耐性

Protein-protein resistance investigated by quartz crystal microbalance

著者 (4件)： MA Chunfeng (Fac. of Materials Sci. and Engineering, South China Univ. of Technol., Guangzhou 510640, CHN) ,  WU Bo (Hefei National Lab. for Physical Sciences at Microscale, Dep. of Chemical Physics, Univ. of Sci. and Technol. of ...) ,  ZHANG Guangzhao (Fac. of Materials Sci. and Engineering, South China Univ. of Technol., Guangzhou 510640, CHN) ,  ZHANG Guangzhao (Hefei National Lab. for Physical Sciences at Microscale, Dep. of Chemical Physics, Univ. of Sci. and Technol. of ...)
資料名： Colloids and Surfaces. B. Biointerfaces  (Colloids and Surfaces. B. Biointerfaces)
巻： 104  ページ： 5-10  発行年： 2013年04月01日 
JST資料番号： W0541A  ISSN： 0927-7765  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 筆者らは,PBS緩衝溶液中の大豆蛋白質薄膜の表面でのフィブリノーゲン,ウシ血清アルブミン,又はリゾチームなどの蛋白質のリアルタイムでの吸着を散逸水晶発振子マイクロバランス(QCM-D)を利用して調べた。筆者らの研究は,蛋白質が大豆蛋白質薄膜の等電点(pI_sp)と異種蛋白質のそれ(pI_fp)の間のpHで大豆蛋白質薄膜に吸着し,この吸着が添加塩の濃度と共に減少することを実証する。そのpH域以外で,大豆蛋白質は異種蛋白質の吸着に静電的反発に起因して抵抗し,この静電的反発が添加塩の濃度によってわずかに影響される。pI_sp,又はpI_fpに近接するpHで,蛋白質は大豆蛋白質薄膜に疎水性相互作用によっても吸着する。本研究は,蛋白質の吸着への大豆蛋白質薄膜の抵抗が静電的相互作用,疎水性相互作用,及び異種蛋白質と大豆蛋白質間の水素結合によって決定されることを明らかにする。Copyright 2013 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *タンパク質 ,  *水晶振動子 ,  *微量天秤 ,  大豆タンパク質 ,  フィブリノーゲン ,  血清アルブミン ,  リゾチーム ,  *吸着 ,  疎水性相互作用
準シソーラス用語： ウシ血清アルブミン

分類 (1件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (4件)： 水晶発振子 ,  マイクロバランス ,  蛋白質 ,  耐性