細菌におけるアシルトランスフェラーゼ

ROETTIG Annika; STEINBUECHEL Alexander; STEINBUECHEL Alexander

文献

J-GLOBAL ID：201302282944432272 整理番号：13A1066004

細菌におけるアシルトランスフェラーゼ

Acyltransferases in Bacteria

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資料名：
巻： 77 号： 2 ページ： 277-321 発行年： 2013年06月
JST資料番号： B0176A ISSN： 1092-2172 CODEN： MMBRF7 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：文献レビュー発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

このレビューにおいて,原核生物のアシルトランスフェラーゼ(AcT)ついて概説し,これらの触媒メカニズムに関して異なる酵素ファミリーを比較した。今までの研究成果及び推定触媒メカニズムに基づいて,この酵素型を2つのグループに分けた。このレビューで論じる大部分の酵素は触媒活性His残基を持つ保存AcTモチーフを採用し,これらの触媒メカニズムは非共有遷移状態により特徴があった。一方,RtxC AcT,リパーゼ,PHAシンターゼまたは3-ヒドロキシル-ACP:CoA(PhaG)トランスアシラーゼは触媒時に共有中間体を形成した。これらの酵素は別にして,ここで概説するAcTは触媒的に活性なHis残基を共通して保持した。保存AcTモチーフにおいて,His及び負電荷残基AspまたはGluは必須触媒2元体を形成するように見えた。GPAT-,LpxA-,LpxL-及びPapA5-AcTにおいて,Aspは触媒時にプロトン化His残基を安定化し,及び/または触媒コアの必須構造機能を持つと考えられた。対照的に,高度保存Asp残基はAtfA様ワックスシンターゼ/アシルCoA:DAG AcTの触媒作用または構造に関して重要であるように見えなかった。したがって,この活性部位モチーフ種に属する残基の空間配置はこれらの酵素型において異なることを推定した。

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酵素一般 , 微生物の生化学

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