文献

J-GLOBAL ID：201302285628070961   整理番号：13A0023002

酵素活性度および熱安定性増強に向けたメタゲノム由来リパーゼの特性化および進化

Characterization and evolution of a metagenome-derived lipase towards enhanced enzyme activity and thermostability

著者 (4件)： KUMAR Rakesh (Panjab Univ., Dep. of Biotechnology, Sector 14, 160014, Chandigarh, IND) ,  SHARMA Monika (Panjab Univ., Dep. of Biotechnology, Sector 14, 160014, Chandigarh, IND) ,  SINGH Ranvir (Panjab Univ., National Centre for Human Genome Studies and Res., 160014, Chandigarh, IND) ,  KAUR Jagdeep (Panjab Univ., Dep. of Biotechnology, Sector 14, 160014, Chandigarh, IND)
資料名： Molecular and Cellular Biochemistry  (Molecular and Cellular Biochemistry)
巻： 373  号： 1-2  ページ： 149-159  発行年： 2013年01月 
JST資料番号： C0452B  ISSN： 0300-8177  CODEN： MCBIB8  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 本調査では,指向性進化手法を用いて,メタゲノム起源からのリパーゼを工学的に作った。変異体S311Cを作り,詳細に特性化し,野生型と比較した。野生型変異体リパーゼを過剰発現させ,均一性まで精製した。精製リパーゼ(変異体および野生型)の最適温度はほとんど同じであり,それぞれ45および50°Cであることが見出された。変異体蛋白質は,60°Cで野生型と比較して高度に熱安定性(54倍)であった。変異体は,野生型蛋白質に対し非常に高い動力学効率を示した。置換は,蛋白質の表面であることを野生型および変異体リパーゼの相同モデル解析が示した。近くの疎水性残基とともにこの置換は,活性部位に導く強い疎水性チャネルの形成に関わっている可能性がある。本研究は,酵素活性度の増強とともに蛋白質安定性における疎水性相互作用の役割を同定した。Copyright 2012 Springer Science+Business Media New York Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *酵素活性度 ,  *熱安定性 ,  *ゲノム ,  *リパーゼ ,  キャラクタリゼーション ,  生物進化 ,  突然変異体 ,  野生型 ,  遺伝子発現 ,  温度 ,  タンパク質 ,  動力学 ,  置換 ,  解析 ,  モデル ,  疎水性 ,  基 ,  活性部位 ,  安定性 ,  疎水性相互作用
準シソーラス用語： *メタゲノム ,  モデル解析 ,  過剰発現 ,  最適温度 ,  残基 ,  指向性進化 ,  進化【生物】 ,  蛋白質安定性 ,  特性化 ,  変異体

分類 (5件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  遺伝子の構造と化学  (EC02020U) ,  進化論一般  (EC03010Q) ,  遺伝子発現  (EC02040Q) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (7件)： 酵素活性度 ,  熱安定性 ,  増強 ,  メタゲノム ,  リパーゼ ,  特性化 ,  進化