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J-GLOBAL ID：201302287058914497   整理番号：13A1232870

α-アミラーゼに及ぼすリグニンの活性化効果

Activated effect of lignin on α-amylase

著者 (7件)： ZHANG Juan (School of Life Sciences, Shanghai Univ., Shanghai 200444, CHN) ,  CUI Jun-hui (School of Life Sciences, Shanghai Univ., Shanghai 200444, CHN) ,  YIN Tingting (Dep. of Biochemistry and State Key Lab. of Pharmaceutical Biotechnology, Nanjing Univ., Nanjing 210093, CHN) ,  YIN Tingting (Dep. of Obstetrics, The First Affiliated Hospital of Nanjing Medical Univ., Nanjing 210036, CHN) ,  SUN Lizhou (Dep. of Obstetrics, The First Affiliated Hospital of Nanjing Medical Univ., Nanjing 210036, CHN) ,  LI Genxi (School of Life Sciences, Shanghai Univ., Shanghai 200444, CHN) ,  LI Genxi (Dep. of Biochemistry and State Key Lab. of Pharmaceutical Biotechnology, Nanjing Univ., Nanjing 210093, CHN)
資料名： Food Chemistry  (Food Chemistry)
巻： 141  号： 3  ページ： 2229-2237  発行年： 2013年12月01日 
JST資料番号： H0766A  ISSN： 0308-8146  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 当論文はα-アミラーゼ活性を非常に増進させることができる,α-アミラーゼの新種活性化剤である,リグニンについて報告する。リグニンの活性化促進率はα-アミラーゼの伝統的活性化剤である,塩化物イオンのそれよりはるかに高い。追加実験の結果はリグニンがα-アミラーゼと相互作用し,結合定数が4・47×10⁵/Mである1:1の複合体を形成していることを示している。結合は自然で,リグニン/α-アミラーゼ複合体形成は発熱反応であった。結合過程において,水素結合は重要な役割を果たしたが,α-アミラーゼからリグニンへの放射エネルギーの移動はなかった。α-アミラーゼを結合したリグニンは一次指数関数的減衰関数に適合する。リグニン/α-アミラーゼ複合体の形成はα-ヘリカル含有量を57.7%から53.9%に減少させ,トリプトファン残基近くの極性を増加させ,疎水性を減少させ,蛋白質顆粒体積を増大させた。この研究は,重要な食品機能性因子として知られる,一種の食物繊維としてのリグニンへの洞察をより深めると思われる。また,それは食品工業で用いられる,α-アミラーゼの活性化剤探索にも寄与する。Copyright 2013 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *α-アミラーゼ ,  *酵素活性化 ,  *リグニン ,  分子間相互作用 ,  結合定数 ,  複合体 ,  発熱反応 ,  水素結合 ,  減衰 ,  指数関数 ,  ヘリックス構造 ,  アミノ酸残基 ,  極性 ,  疎水性 ,  酵素タンパク質 ,  顆粒 ,  体積
準シソーラス用語： トリプトファン残基 ,  塩化物イオン ,  減衰関数

分類 (2件)： 食品の化学・栄養価  (FJ01020J) ,  酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (3件)： α-アミラーゼ ,  リグニン ,  活性化