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J-GLOBAL ID:201302294301757580   整理番号:13A1401327

アミノ酸の完全な配列決定法と免疫親和性クリーンアップが,ヒト血清アルブミンの種々の化学修飾のスクリーニングを促進する

Complete amino acid sequencing and immunoaffinity clean-up can facilitate screening of various chemical modifications on human serum albumin
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巻: 405  号: 23  ページ: 7383-7395  発行年: 2013年09月 
JST資料番号: E0425B  ISSN: 1618-2642  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: ドイツ (DEU)  言語: 英語 (EN)
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本研究は,ヒトの血清アルブミン(HSA)の種々の化学修飾のスクリーニングのための単純で実用的な戦略を報告する。血清アルブミン(HSA,66.5 kDa,t1/2=19d)は,ヒトの血液血漿蛋白質の中で最も存在度が高く,全体の蛋白質の約60%を占める。したがって,血清アルブミンは,老化の変性疾患から増加する酸化ストレス,及び糖尿病でのより大きなグルコースストレスなどの生理的事象過程での化学的ストレスの主な標的であると考えられる。結果的に,化学修飾は,これらの生体事象に関する重要な情報を与えることができる。本研究で,2種の補完的プロテアーゼ(トリプシンとGlu-C)とマトリックス支援レーザー脱離イオン化-飛行時間型質量分析(MALDI-TOF/MS)を正負のイオン化モードで利用するペプチド質量フィンガープリンティング(PMF)法によって完全でロバストな配列決定法が実現された。本戦略を利用していくつかの修飾ペプチド,12種の酸化,25種の糖化,6種のリポ酸化,及び5種のニトロ化がin vitroでの化学反応によって処理したHSAに確認された。免疫親和性クリーンアップを組み合わせた本法はHSAのin vivoでの化学修飾の検出を可能として,健常人の血漿から酸化Trp214と糖化Lys525が本法によって見出された。Copyright 2013 Springer-Verlag Berlin Heidelberg Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
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有機化合物の物理分析  ,  分子構造 

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