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J-GLOBAL ID：201402213697288657   整理番号：14A0550151

リン酸化BRI1キナーゼドメインの結晶構造およびブラシノステロイドシグナル開始への関与

Crystal structures of the phosphorylated BRI1 kinase domain and implications for brassinosteroid signal initiation

著者 (6件)： BOJAR Daniel (Friedrich Miescher Lab. of the Max Planck Soc., Tuebingen, DEU) ,  MARTINEZ Jacobo (Friedrich Miescher Lab. of the Max Planck Soc., Tuebingen, DEU) ,  SANTIAGO Julia (Friedrich Miescher Lab. of the Max Planck Soc., Tuebingen, DEU) ,  RYBIN Vladimir (European Molecular Biology Lab., Heidelberg, DEU) ,  BAYLISS Richard (Univ. Leicester, Leicester, GBR) ,  HOTHORN Michael (Friedrich Miescher Lab. of the Max Planck Soc., Tuebingen, DEU)
資料名： Plant Journal  (Plant Journal)
巻： 78  号： 1  ページ： 31-43  発行年： 2014年04月 
JST資料番号： A1374A  ISSN： 0960-7412  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 植物ホルモンのブラシノステロイドはその膜受容体キナーゼのBRASSINOSTEROID INSENSITIVE1(BRI1)のロイシンリッチリピート(LRR)に結合し,SOMATIC EMBRYOGENESIS RECEPTOR KINASE(SERK)のヘテロマー形成と,結果としてBRI1とSERKの結合を引き起こす。BRI1のリン酸化された活性型キナーゼ領域の結晶構造の解析から,二重特異性キナーゼの進化を示す特徴が明らかになった。また,Thr1039,Ser1042,Ser1044のリン酸化は触媒部位を形成し,これらがブラシノステロイドシグナリングに関与していることがわかった。結晶構造の解析から,ミスセンスアリルの影響についても説明できた。BRI1とSERKの結合は細胞内キナーゼ領域の触媒部位となっていると思われる。

シソーラス用語： 植物ホルモン ,  細胞情報伝達 ,  ホルモン受容体 ,  リン酸化 ,  *タンパク質キナーゼ ,  Arabidopsis thaliana ,  成長調節 ,  植物成長 ,  タンパク質 ,  結晶学 ,  *結晶構造解析 ,  膜受容体 ,  アミノ酸配列 ,  二量体 ,  分子進化 ,  活性部位 ,  ミスセンス突然変異 ,  受容体 ,  ステロイド
準シソーラス用語： SERK ,  ブラシノステロイド受容体 ,  ロイシンリッチリピート ,  受容体キナーゼ ,  蛋白質リン酸化 ,  蛋白質リン酸化酵素 ,  蛋白質結晶学 ,  ヘテロダイマー

分類 (4件)： 植物の生化学  (EH01050J) ,  植物ホルモン  (EH02070M) ,  生物学的機能  (EB02020R) ,  分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (1件)： ブラシノステロイド

タイトルに関連する用語 (5件)： リン酸化 ,  BRI1 ,  キナーゼ ,  ドメイン ,  結晶構造