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J-GLOBAL ID:201502204450283554   整理番号:15A0920324

チベット氷河メタゲノムライブラリーの新規耐塩性エステラーゼの同定と特性化

Identification and characterization of a novel salt-tolerant esterase from a Tibetan glacier metagenomic library
著者 (8件):
資料名:
巻: 31  号:ページ: 890-899  発行年: 2015年07月 
JST資料番号: A0966B  ISSN: 8756-7938  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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H9Estと呼称した耐塩性エステラーゼをKauloa氷河のメタゲノムライブラリーから同定した。H9Estは1071bpから成り,分子量40kDaの357アミノ酸ポリペプチドをコードしていた。配列分析はH9Estが細菌脂肪分解酵素IV族に属することを示した。H9Estを大腸菌に過剰発現させた。精製酵素は炭素鎖が2から8のp-ニトロフェニルエステルに対する加水分解活性を示した。最適エステラーゼ活性は40°C,pH8.0で,ポリエチレングリコールのような混和性有機溶媒に対してその活性を保持いた。H9Estの三次元モデルはS200,D294とH324が触媒三残基を形成することを明らかにした。円偏光二色スペクトルと分子動力学シミュレーションは,エステラーゼが,低温のH9Est性能に有益な広範な変性温度域と柔軟ループを持ち,さらに耐熱性を保持する,ことを示した。Copyright 2015 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
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酵素一般  ,  分子遺伝学一般 

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