ヒトST8SiaIIIシアル酸転移酵素の構造は細胞表面のポリシアル化について洞察を与える

VOLKERS Gesa; WORRALL Liam J; KWAN David H; YU Ching-Ching; BAUMANN Lars; LAMEIGNERE Emilie; WASNEY Gregory A; SCOTT Nichollas E; WAKARCHUK Warren; FOSTER Leonard J; WITHERS Stephen G; STRYNADKA Natalie C J

文献

J-GLOBAL ID：201502208768454523 整理番号：15A0974504

ヒトST8SiaIIIシアル酸転移酵素の構造は細胞表面のポリシアル化について洞察を与える

Structure of human ST8SiaIII sialyltransferase provides insight into cell-surface polysialylation

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資料名：
巻： 22 号： 8 ページ： 627-635 発行年： 2015年08月
JST資料番号： W0637A ISSN： 1545-9993 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

ポリシアル化反応の構造基盤を解明するため,まず,オリゴシアル化をするヒトST8SiaIII,およびその基質との複合体の三次元構造を結晶解析した。ST8siaIIIの表面や活性部位付近は,モノシアル酸を基質とするST3GalIやST6GalIと比べ著しく正に帯電していた。これにより負に帯電した供与体や基質の接近が容易になっていると思われる。His354のイミダゾール側鎖が活性部位から突出しており,この残基をアラニン置換すると活性を失うので,His354がS_N2様反応での求核攻撃に関与していると示唆された。加えて糖鎖アレイにより,α-Neu5Ac-2,3-β-Gal-1,4-(6S)β-GlcNAcを新規の基質として見出した。ポリシアル酸転移酵素が標的となる蛋白質を特異的に認識している機構は未だ不明なので,上記のST8SiaIIIの構造を基としてドッキングシミュレーションを行ない,ポリシアル化用のST8SiaIVとその標的蛋白質であるNCAMの結合の構造基盤を考察した結果,ST8SiaIVの自己ポリシアル化部位であるAsn74におけるポリシアル化が結合に関与していると推察された。

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酵素一般 , 分子構造

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