文献

J-GLOBAL ID：201502210575841095   整理番号：15A1314141

Poisson-Boltzmann型モデルを用いる蛋白質における安定化変異の予測 変性状態アンサンブルモデルの研究および残基相互作用エネルギーに基づく優れた二元分類子の開発

Predicting stabilizing mutations in proteins using Poisson-Boltzmann based models: study of unfolded state ensemble models and development of a successful binary classifier based on residue interaction energies

著者 (3件)： ESTRADA Jorge (Departamento de Bioquimica y Biologia Molecular y Celular, Facultad de Ciencias, Universidad de Zaragoza, Pedro ...) ,  ECHENIQUE Pablo ,  SANCHO Javier
資料名： Physical Chemistry Chemical Physics  (Physical Chemistry Chemical Physics)
巻： 17  号： 46  ページ： 31044-31054  発行年： 2015年12月14日 
JST資料番号： A0271C  ISSN： 1463-9076  CODEN： PPCPFQ  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 多くの場合,蛋白質の安定性はバイオテクノロジー利用を可能にするために増加させなければならない。静電相互作用の最適化に基づく蛋白質安定化の合理的な方法がいくつかの細かな予測の成功をもたらしている。しかし,安定化エネルギーの厳密な計算は依然として困難であり,1つの理由は変性状態に対する静電効果が多くの場合に無視されていることである。本論文においてはProtSAサーバを用いて計算した幾何構造最適化立体配座の大きなアンサンブルとしての変性状態の表式に対して行われるPoisson-Boltzmannモデル静電計算の組込の実現可能性を調べた。2状態蛋白質において実験的に試験した80の静電変異のデータセットを用いていくつかのそのようなモデルの予測性能を非干渉性残基の変性構造を考慮する簡単なものの予測性能と比較した。変性アンサンブルモデルは,予測安定化値と実験値との間の相関を示したが,簡単なモデルに劣り,このアンサンブルが変性状態のエネルギーを良好に取込んでいないことを示唆した。もっと達成可能な目標は,安定化エネルギーを正確に計算することではなく可能な変異を安定化または非安定化のどちらかに分類することである。安定化変異を選択する際に助けとなることができる高速分類をインプリメントするために,天然構造だけに基づくはるかに簡単な静電モデルを使用し,種々の安定化エネルギーしきい値を用いてその精度を決定した。開発した二元分類子は提案された10の候補すべてから7つの真の安定化変異体を見いだし,安定化変異を提案する信頼できるツールとして用いることができた。Copyright 2015 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST

シソーラス用語： Poisson-Boltzmann方程式 ,  *タンパク質 ,  *安定化 ,  *変異 ,  変性 ,  静電相互作用 ,  分類 ,  *解析モデル

分類 (3件)： 分子の立体配置・配座  (BH05022J) ,  物理化学一般その他  (CB01030T) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (12件)： モデル ,  蛋白質 ,  安定化 ,  変異 ,  予測 ,  変性 ,  アンサンブルモデル ,  研究 ,  残基 ,  相互作用エネルギー ,  分類子 ,  開発