オオクチバスMicropterus salmoides由来のペプシノーゲン及びペプシン:バスの酵素の高蛋白質分解活性に対する特別な基準による精製と特性化

MIURA Yoko; MIURA Yoko; KAGEYAMA Takashi; MORIYAMA Akihiko

文献

J-GLOBAL ID：201502236278819801 整理番号：15A0457615

オオクチバスMicropterus salmoides由来のペプシノーゲン及びペプシン:バスの酵素の高蛋白質分解活性に対する特別な基準による精製と特性化

Pepsinogens and pepsins from largemouth bass, Micropterus salmoides: Purification and characterization with special reference to high proteolytic activities of bass enzymes

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資料名：
巻： 183 ページ： 42-48 発行年： 2015年05月
JST資料番号： A0956B ISSN： 1096-4959 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

6種のペプシノーゲンを,DEAE-Sephacelクロマトグラフィー,Sephadex G-100ゲル濾過,及びMono Q FPLCにより,オオクチバス(Micropterus salmoides)の胃粘膜から精製した。2種類の主要ペプシノーゲンPG1-1及びPG2-2のヘモグロビンに対する潜在的比活性は,各々51及び118ユニット/mg蛋白質であった。ペプシン2-2の活性はこれまで報告されたペプシンの中で最高であった。これは,オオクチバスの強力な肉食性餌料と関係するように思われた。PG1-1及びPG2-2の分子量は各々39.0及び41.0kDaであった。PG1-1及びPG2-2のN末端アミノ酸配列は各々LVQVPLEVGQTAREYLE-及びLVRLPLIVGKTARQALLE-であり,魚類のA型ペプシノーゲンとの類似性を示した。ペプシン1-1及び2-2のヘモグロビン分解活性の最適pHは,両ペプシン共に3.5以上のpHで相当な活性を保持していたが,各々約1.5及び2.0あった。両者は各々約50及び40°Cで最大活性を示した。両者はブタペプシンAに類似してペプスタチンにより阻害された。酸化型インシュリンB鎖により明らかにされた開裂特異性は,Leu¹⁵-Tyr¹⁶,Phe²⁴-Phe²⁵及びPhe²⁵-Tyr²⁶結合などの疎水性/芳香族残基から成る少数の結合に限定されることを示した。ヘモグロビンを基質として用いた場合,バスのペプシン2-2のk_cat/K_m値は他の魚類ペプシンよりも4.6~36.8倍大きかった。理想的なペプシン基質模倣物であるサブスタンスPの場合,k_cat/K_m値はブタペプシンAよりも約200倍大きく,バスのペプシンの高活性を裏付けた。Copyright 2015 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

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酵素一般 , 動物の生化学

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