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J-GLOBAL ID:201502290029588292   整理番号:15A0621084

Propsilocerus akamusi(Tokunaga)幼虫のd-アミノ酸デヒドロゲナーゼによって仲介されるメトヘモグロビン還元

Methemoglobin reduction mediated by d-amino acid dehydrogenase in Propsilocerus akamusi (Tokunaga) larvae
著者 (6件):
資料名:
巻: 77  ページ: 33-38  発行年: 2015年06月 
JST資料番号: C0585A  ISSN: 0022-1910  CODEN: JIPHAF  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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メトヘモグロビン(metHb)還元システムは,好気呼吸のために必要とされる。NADH,NADH-チシトクロムb5還元酵素とチトクロムb5から成っているシステムで,ヒトにおいて,Fe(III)-ヘム関連metHb(ヘモグロビンの酸化型)は,Fe(II)-ヘム関連オキシヘモグロビン(oxyHb,還元形)に変換される。しかし,酸素が不足している環境に住む生物のmetHb還元のメカニズムは,知られていない。微好気的環境に棲む,Propsilocerus akamusiの幼虫の体腔体において,著者らは,metHbがd-アラニンによって還元されると分かった。著者らは,幼虫からFADを含む酵素,d-アミノ酸デヒドロゲナーゼ(DAD)と構成要素Vヘモグロビンを精製した。精製された構成要素と分光測光法を使って,著者らは,DADの新しい機能を示した。すなわち,電子供与体としてd-アラニンを使用してP.akamusi構成要素V metHb還元のDAD-仲介。P.akamusi幼虫は,前に発見されたNADH-NADH-シトクロムb5還元酵素系に加えて,このd-alanine-DAD metHb還元システムを備えている。これは,多細胞生物のDADの存在の最初の報告である。DADの分子量は,45kDaであると推定された。酵素の最適pHと温度は,それぞれ,7.4と20°Cであり,最適基質はd-アラニンであった。酵素活性は,ベンゾアートとスルフヒドリル結合性試薬によって阻害された。Copyright 2015 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
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動物の生化学  ,  酵素一般 
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