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J-GLOBAL ID:201602211009945480   整理番号:16A1305429

ModProt:蛋白質翻訳後修飾に関する研究室および文献データを統合するためのデータベース

ModProt: a database for integrating laboratory and literature data about protein post-translational modifications
著者 (3件):
資料名:
巻: 60  号:ページ: 1-4(J-STAGE)  発行年: 2016年 
JST資料番号: U0263A  ISSN: 1349-9408  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: 日本 (JPN)  言語: 英語 (EN)
抄録/ポイント:
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蛋白質の翻訳後修飾(PTM)は,蛋白質の機能と細胞シグナル伝...
シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
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分類 (3件):
分類
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分子構造  ,  分子・遺伝情報処理  ,  データベースシステム 
引用文献 (10件):
  • 1) Hirano H, Kimura Y, Kimura A. Biological significance of co- and post-translational modifications of the yeast 26S proteasome. J Proteomics. 2015;134:37-46.
  • 2) Kimura A, Kurata Y, Nakabayashi J, et al. N-Myristoylation of the Rpt2 subunit of the yeast 26S proteasome is implicated in the subcellular compartment-specific protein quality control system. J Proteomics. 2016;130:33-41.
  • 3) Humphrey SJ, James DE, Mann M. Protein Phosphorylation: A Major Switch Mechanism for Metabolic Regulation. Trends Endocrinol Metab. 2015;26:676-687.
  • 4) Hudson DM, Joeng KS, Werther R, et al. Post-translationally abnormal collagens of prolyl 3-hydroxylase-2 null mice offer a pathobiological mechanism for the high myopia linked to human LEPREL1 mutations. J Biol Chem. 2015;290:8613-8622.
  • 5) Li M, Ogilvie H, Ochala J, et al. Aberrant post-translational modifications compromise human myosin motor function in old age. Aging Cell. 2015;14:228-235.
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