表面増強赤外吸収分光法によって評価された金表面上に固定されたカルモジュリンの生体機能性:Ca<sup>2+</sup>誘起立体配座変化と標的ペプチドへの結合

NOGUCHI Hidenori; NOGUCHI Hidenori; ADACHI Tatsuhiko; NAKATOMI Akiko; YAZAWA Michio; UOSAKI Kohei; UOSAKI Kohei

文献

J-GLOBAL ID：201602217813515185 整理番号：16A1054307

表面増強赤外吸収分光法によって評価された金表面上に固定されたカルモジュリンの生体機能性:Ca²⁺誘起立体配座変化と標的ペプチドへの結合

Biofunctionality of Calmodulin Immobilized on Gold Surface Studied by Surface-Enhanced Infrared Absorption Spectroscopy: Ca²⁺-Induced Conformational Change and Binding to a Target Peptide

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資料名：
巻： 120 号： 29 ページ： 16035-16041 発行年： 2016年07月28日
JST資料番号： W1877A ISSN： 1932-7447 CODEN： JPCCCK 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

ニトリロトリ酢酸Ni錯体で修飾された金表面上に,本来の立体配座を維持しながら配向したカルモジュリン(CaM)が固定され,表面増強赤外吸収分光法(SEIRAS)を用いて,CaMのCa²⁺誘起立体配座変化と標的ペプチド,マストパラン(MP)との結合が評価された。リン酸緩衝液中のCa²⁺濃度変化に対応して,金表面に固定されたCaMの立体配座が可逆的に変化し,Ca²⁺の吸着等温線は,溶液中のCaMのそれと良い一致が見られ,CaMの活性が,表面上に固定されても維持されていることが示された。MPとの結合について,MP濃度依存性が測定され,金表面に固定されたCaMは,その解離定数が非常に小さく,溶液中のCaMとくらべて,MPが結合部位に到達しにくいことが示差される。

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蛋白質・ペプチド一般 , 固-液界面 , 有機化合物の赤外スペクトル及びRaman散乱,Ramanスペクトル

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表面増強赤外吸収分光法によって評価された金表面上に固定されたカルモジュリンの生体機能性:Ca2+誘起立体配座変化と標的ペプチドへの結合

表面増強赤外吸収分光法によって評価された金表面上に固定されたカルモジュリンの生体機能性:Ca²⁺誘起立体配座変化と標的ペプチドへの結合