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J-GLOBAL ID：201602235055038456   整理番号：16A1186914

オオクチバスのペプシンの構造,分子進化と加水分解特異性

Structure, molecular evolution, and hydrolytic specificities of largemouth bass pepsins

著者 (5件)： Miura Yoko (Division of Biomolecular Science, Graduate School of Natural Sciences, Nagoya City University, Nagoya 467-8501, Japan) ,  Miura Yoko (Department of Health and Nutrition, Nagoya Bunri University, Aichi 492-8213, Japan) ,  Suzuki-Matsubara Mieko (Division of Biomolecular Science, Graduate School of Natural Sciences, Nagoya City University, Nagoya 467-8501, Japan) ,  Kageyama Takashi (Department of Health and Nutrition, Nagoya Bunri University, Aichi 492-8213, Japan) ,  Moriyama Akihiko (Division of Biomolecular Science, Graduate School of Natural Sciences, Nagoya City University, Nagoya 467-8501, Japan)
資料名： Comparative Biochemistry and Physiology. B. Biochemistry and Molecular Biology  (Comparative Biochemistry and Physiology. B. Biochemistry and Molecular Biology)
巻： 192  ページ： 49-59  発行年： 2016年02月 
JST資料番号： A0956B  ISSN： 1096-4959  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： オオクチバスのペプシノーゲン(PG1,2と3)のヌクレオチド配列を決定した。PG1,2と3は,それぞれ魚類のペプシノーゲンA1,A2とCに分類された。分子進化解析は,脊椎動物のペプシノーゲンがペプシノーゲンA,F,Y(プロキモシン),CとBならびに魚類のペプシノーゲンAとCの7つの単系統群に分類されることを示した。広範囲な欠失が,魚類のペプシンAと四足類のペプシンYのS’1ループ残基において明らかになった。この欠失は,S’1部位における疎水性残基の減少をもたらした。バスのペプシンは,基質のP’1部位での疎水性/芳香族残基と荷電残基の両方を好んだ。バスのペプシンA2部分のほとんどが分子の表面に位置し,配座柔軟性に関与していた。バスのペプシンA2の広範なS’1特異性と柔軟な構造が,高い蛋白質分解活性を引き起こすと考えられた。Copyright 2016 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *オオクチバス ,  *ペプシノーゲン ,  *ペプシン ,  分子構造 ,  ヌクレオチド配列 ,  魚類 ,  アミノ酸残基 ,  活性 ,  分子進化 ,  加水分解 ,  基質特異性
準シソーラス用語： 蛋白質分解活性

著者キーワード (5件)： Largemouth bass ,  Pepsin ,  High proteolytic activity ,  Thermodynamicity ,  Molecular evolution

分類 (3件)： 動物の生化学  (EJ01050P) ,  酵素一般  (EB09010D) ,  遺伝子の構造と化学  (EC02020U)

タイトルに関連する用語 (5件)： オオクチバス ,  ペプシン ,  分子進化 ,  加水分解 ,  特異性