最終産物,1 メチル ニコチンアミドと結合したサルとマウスニコチンアミドN メチルトランスフェラーゼ(NNMT)の結晶構造【Powered by NICT】

Swaminathan Srinivasan; Birudukota Swarnakumari; Thakur Manish Kumar; Parveen Reejuana; Kandan Saravanan; Juluri Suresh; Shaik Shama; Anand Niranjan Naranapura; Burri Raghunadha Reddy; Kristam Rajendra; Hallur Mahanandeesha Siddappa; Rajagopal Sridharan; Schreuder Herman; Langer Thomas; Rudolph Christine; Ruf Sven; Dhakshinamoorthy Saravanakumar; Gosu Ramachandraiah; Kannt Aimo; Kannt Aimo

文献

J-GLOBAL ID：201702215624622980 整理番号：17A1452414

最終産物,1 メチルニコチンアミドと結合したサルとマウスニコチンアミドN メチルトランスフェラーゼ(NNMT)の結晶構造【Powered by NICT】

Crystal structures of monkey and mouse nicotinamide N-methyltransferase (NNMT) bound with end product, 1-methyl nicotinamide

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資料名：
巻： 491 号： 2 ページ： 416-422 発行年： 2017年
JST資料番号： B0118A ISSN： 0006-291X 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

ニコチンアミドN メチルトランスフェラーゼ(NNMT)はニコチンアミド(NA)と他のピリジンのN メチルアチオンを触媒するN メチルピリジニウムイオンを形成するS-アデノシル-L-メチオニン(SAM)依存性酵素である。サルNNMTの最初の三元錯体X線結晶構造とそれぞれ2.30Åと1.88Åで決定した一次内因性生成物と結合型,1 メチルニコチンアミド(MNA)および脱メチル化補因子S-アデノシル-ホモシステイン(SAH)におけるマウスNNMTを報告した。これら酵素の構造的折畳みはヒトNNMTと同一であった。NNMT,MNAにより触媒された第一内因性生成物はNNMTの特異的阻害剤であることが知られている。著者らのデータは,MNAは活性部位に結合し,それは極間の橋(長いヘリックス,α3)および長いC末端ループの形成による活性部位中に捕獲されたであろうことを明確に示した。これはNNMTのフィードバック阻害剤として作用するMNAの機構を説明するかもしれない。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

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酵素一般 , 分子構造

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