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J-GLOBAL ID：201702222030143239   整理番号：17A0518062

分子動力学シミュレーションによって明らかにされた4E-BP2のリン酸化誘導折り畳みの機構

Mechanism of Phosphorylation-Induced Folding of 4E-BP2 Revealed by Molecular Dynamics Simulations

著者 (4件)： ZENG Juan (Peking Univ. Shenzhen Graduate School, Shenzhen, CHN) ,  JIANG Fan (Peking Univ. Shenzhen Graduate School, Shenzhen, CHN) ,  WU Yun-Dong (Peking Univ. Shenzhen Graduate School, Shenzhen, CHN) ,  WU Yun-Dong (Peking Univ., Beijing, CHN)
資料名： Journal of Chemical Theory and Computation  (Journal of Chemical Theory and Computation)
巻： 13  号： 1  ページ： 320-328  発行年： 2017年01月 
JST資料番号： W2328A  ISSN： 1549-9618  CODEN： JCTCCE  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： T37とT46のリン酸化が4E-BP2折り畳みに果たす役割を研究するために,非リン酸化とpT37/pT46リン酸化4E-BP2_18-65ペプチドについて通常およびレプリカ交換分子動力学シミュレーションを行った。その結果,リン酸基を含む水素結合形成を通して,4E-BP2のいくつかの中間状態の折り畳みをトリガーするタイトなβターンをリン酸化残基が誘導することができる。シミュレーションで最も屈曲性領域,長鎖S25-Y34ループが最終段階で天然構造を達成する可能性がある。アンフォールディング構造の局所構造分布に及ぼすリン酸化の影響も観測されたが,天然構造に基づくモデルを用いた折り畳み研究で容易に除外される可能性がある。

シソーラス用語： *計算機シミュレーション ,  *リボソームタンパク質 ,  *タンパク質合成開始因子 ,  *タンパク質 ,  形態 ,  *リン酸化 ,  アミノ酸配列 ,  アミノ酸残基 ,  変性 ,  β構造 ,  データベース ,  結合部位 ,  *構造 ,  分子鎖 ,  炭素 ,  誤差 ,  慣性半径 ,  化学シフト ,  クラスタ ,  タンパク質複合体 ,  水素結合 ,  ヘリックス構造 ,  モンテカルロ法 ,  力の場 ,  二次構造
準シソーラス用語： *4E-BP2 ,  eIF-4E ,  NMR構造 ,  αヘリックス ,  βシート ,  βターン ,  アイソフォーム ,  アンフォールディング ,  トレオニン残基 ,  レプリカ交換法 ,  *局所構造 ,  結合ドメイン ,  結合蛋白質 ,  主鎖 ,  全原子分子動力学シミュレーション ,  蛋白質データバンク ,  *蛋白質折畳み ,  天然変性蛋白質 ,  *分子動力学シミュレーション ,  平均二乗誤差

分類 (3件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  分子・遺伝情報処理  (JE15040B) ,  遺伝子発現  (EC02040Q)

タイトルに関連する用語 (4件)： 分子動力学シミュレーション ,  リン酸化 ,  誘導 ,  折り畳み