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J-GLOBAL ID：201702222118249610   整理番号：17A0450415

水牛乳蛋白質の酵素的加水分解から誘導した生理活性ペプチドのアンギオテンシンI変換酵素阻害活性と抗酸化能【Powered by NICT】

Angiotensin I-converting enzyme inhibitory activity and antioxidant capacity of bioactive peptides derived from enzymatic hydrolysis of buffalo milk proteins

著者 (5件)： Abdel-Hamid Mahmoud (Dairy Science Department, Faculty of Agriculture, Cairo University, Giza, Egypt) ,  Otte Jeanette (Department of Food Science, Faculty of Science, University of Copenhagen, Rolighedsvej 30, DK-1958, Frederiksberg C, Denmark) ,  De Gobba Cristian (Department of Food Science, Faculty of Science, University of Copenhagen, Rolighedsvej 30, DK-1958, Frederiksberg C, Denmark) ,  Osman Ali (Biochemistry Department, Faculty of Agriculture, Zagazig University, Zagazig, Egypt) ,  Hamad Essam (Dairy Science Department, Faculty of Agriculture, Cairo University, Giza, Egypt)
資料名： International Dairy Journal  (International Dairy Journal)
巻： 66  ページ： 91-98  発行年： 2017年 
JST資料番号： W0531A  ISSN： 0958-6946  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 世界の多くの地域で消費される,スイギュウ乳は生理活性ペプチドのほとんど研究されていて源である。アンギオテンシン変換酵素(ACE)阻害活性および水牛乳からのペプチドの抗酸化能を検討した。水牛脱脂乳からの保持液は,パパイン,ペプシンまたはトリプシンを用いて加水分解した。パパイン加水分解物は最高のACE阻害活性及びラジカル捕捉容量を示し,サイズ排除クロマトグラフィー(SEC)により分画し,LC-MS分析により特性化した。中間ペプチドサイズのSEC画分は非常に高いACE阻害活性を示し,小ペプチドを持つ二画分は最も強い抗酸化活性を示した。超高速液体クロマトグラフィー-タンデム質量分析によるペプチド同定はこれらの活性画分は,既知の生理活性配列を含んでいた,と考えられるACE阻害(FPGPIPK,IPPK,IVPN,QPPQ)と酸化防止剤(YPSG,HPFA(高性能前端分析)とKFQ)活性を持つ新規ペプチドに加えてことを示した。得られた結果は,ACE阻害及び抗酸化ペプチドを放出する水牛乳蛋白質の可能性を示した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： トリプシン ,  *生物活性 ,  パパイン ,  *アンギオテンシン変換酵素 ,  *水牛乳 ,  *乳タンパク質 ,  酸化防止剤 ,  ペプシン ,  タンデム質量分析 ,  *ペプチド ,  *酸化防止 ,  LC-MS分析
準シソーラス用語： アンギオテンシン変換酵素阻害 ,  *抗酸化能 ,  *阻害活性 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 乳製品  (FJ12023U) ,  生理活性ペプチド  (EB08100U)

タイトルに関連する用語 (8件)： 水 ,  牛乳蛋白質 ,  酵素的加水分解 ,  誘導 ,  生理活性ペプチド ,  アンギオテンシンI変換酵素 ,  阻害活性 ,  抗酸化能