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J-GLOBAL ID:201702233450346508   整理番号:17A1556648

Bacillus anthracisからのFabIの二量体-四量体遷移への構造的洞察【Powered by NICT】

Structural insights into the dimer-tetramer transition of FabI from Bacillus anthracis
著者 (7件):
資料名:
巻: 493  号:ページ: 28-33  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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エノイル-ACPレダクターゼ(ENR,FabIとして知られている)は,脂肪酸合成におけるその必須性による抗細菌標的としてかなりの関心を集めている。生物に関係なく,今までに報告された全てのFabI構造は,二つの構造:Bacillus cereusおよびStaphylococcus aureus FabI(bcFabIとsaFabI)を除いて,これは二量体として報告されているホモ四量体から構成されている。しかし,これらの生物における二量体型の存在とFabIの二量体及び四量体型の生物学的意味の理由は不明のままである。ここでは,アポ状態とNAD~+との複合体及びNAD~+トリクロサン,1.7Å,1.85Å,1.96Åおよび1.95ÅでBacillus anthracis FabI(baFabI)の二量体型とbaFabIの四量体型の結晶構造の高分解能結晶構造を報告した。興味深いことに,著者らはC末端でHis_6タグを持つbaFabIは二量体として存在するが,非標識baFabIは四量体として存在する。His_6タグは二量体-四量体転移を阻害する,baFabIは他の生物のFabIのそれらと比較して3_10ヘリックスη7後比較的短いアミノ酸(~255LG~256)されている。baFabIの二量体型は触媒的に不活性で,αヘリックスα5はNADH結合部位を占めているからである。二量体-四量体転移の過程で,このα5ヘリックスは四量体界面に向かって約55°回転し,活性部位を確立した。baFabIの四量体化は補因子結合と触媒活性のために必要である。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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