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J-GLOBAL ID：201702234927811762   整理番号：17A1248418

ストレプトアビジンとビオチンの高親和性結合におけるCH/π相互作用の役割【Powered by NICT】

The role of CH/π interactions in the high affinity binding of streptavidin and biotin

著者 (4件)： Ozawa Motoyasu (Central Research Laboratory, Kissei Pharmaceutical Co., Ltd., 4365-1 Hotakakashiwabara, Azumino, Nagano 399-8304, Japan) ,  Ozawa Tomonaga (Central Research Laboratory, Kissei Pharmaceutical Co., Ltd., 4365-1 Hotakakashiwabara, Azumino, Nagano 399-8304, Japan) ,  Nishio Motohiro (The CHPI Institute, 794-7-910 Izuyama, Atami, Japan) ,  Ueda Kazuyoshi (Graduate School of Engineering, Yokohama National University, 79-5 Tokiwadai, Hodogaya-Ku, Yokohama 240-8501, Japan)
資料名： Journal of Molecular Graphics & Modelling  (Journal of Molecular Graphics & Modelling)
巻： 75  ページ： 117-124  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0044D  ISSN： 1093-3263  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ストレプトアビジン-ビオチン複合体は異常に高い親和性(Ka: 10~15 mol~ 1)を持ち,知られている最も強い非共有結合相互作用の1つを含んでいた。この強い相互作用は,生物学的ツールの使用,アフィニティー標識,検出,及び蛋白質の固定化を含めている。水素結合ネットワーク及び疎水性相互作用がこの高い親和性を説明するために提案されているが,この理由は十分に理解されていない。トリプトファン残基でのストレプトアビジンの点変異体で見られるビオチンの死亡親和性によりヒントを得て,ここでは,CH/π相互作用は,ストレプトアビジンとビオチンの間の強い相互作用に寄与する可能性があるという仮説を立てた。CH/π相互作用はビオチン結合部位とフラグメント分子軌道法(FMO)と拡張型アプリケーションによりサブユニットの界面で検討し,解析した:PIEDAとFMO4。結果は,CH/π相互作用はストレプトアビジンの結合部位でビオチンに対する高親和性に関与していることを示した。サブユニット界面と拡張されたCH/πネットワークにおけるCH/π相互作用の関与は高親和性,結合部位での関与よりもむしろを決定する上でより重要な役割を果たすことを示唆する。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 点突然変異 ,  *ストレプトアビジン ,  サブユニット ,  複合体 ,  結合部位 ,  アフィニティー標識 ,  界面 ,  疎水性相互作用 ,  *相互作用 ,  *親和性 ,  ネットワーク ,  カルボン酸 ,  窒素複素環化合物 ,  ビタミンB群 ,  ウレア化合物 ,  硫黄複素環化合物
準シソーラス用語： 固定化 ,  非共有結合 ,  *π相互作用 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (7件)： FMO ,  CH/π ,  相互作用 ,  CH/π ,  ネットワーク ,  Streptabidinビオチン複合体 ,  トリプトファン

分類 (2件)： 分子の電子構造  (BH05010Q) ,  分子・遺伝情報処理  (JE15040B)

物質索引 (1件)： ビオチン

タイトルに関連する用語 (6件)： ストレプトアビジン ,  ビオチン ,  親和性 ,  CH ,  π相互作用 ,  役割