文献

J-GLOBAL ID：201702236371790265   整理番号：17A1165354

His88変異ヒトトランスチレチンの安定性と結晶構造【Powered by NICT】

Stability and crystal structures of His88 mutant human transthyretins

著者 (4件)： Yokoyama Takeshi (Faculty of Pharmaceutical Sciences, University of Toyama, Japan) ,  Hanawa Yuma (Faculty of Pharmaceutical Sciences, University of Toyama, Japan) ,  Obita Takayuki (Faculty of Pharmaceutical Sciences, University of Toyama, Japan) ,  Mizuguchi Mineyuki (Faculty of Pharmaceutical Sciences, University of Toyama, Japan)
資料名： FEBS Letters  (FEBS Letters)
巻： 591  号： 13  ページ： 1862-1871  発行年： 2017年 
JST資料番号： D0575A  ISSN： 0014-5793  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ヒトトランスサイレチン(TTR)の不安定化はそれのミス折畳み及び凝集に関与している。TTRの中性子結晶構造に関する以前の研究は,水分子を含むH88周辺の大きな水素結合ネットワークは有意に野生型TTR(WT TTR)の安定性に関与していることを示唆した。,アミロイド心筋症に関連したH88R変異体はWT TTRと比較して実質的に不安定化することを示した。H88の役割とTTRの安定性における水素結合ネットワークを明らかにするために,熱力学的安定性とH88変異体(H88A,H88F,H88Y,H88S)の結晶構造を決定した。著者らの結果は,いくつかのケースでTTRは結合した水分子と同様に構造変化TTR自体の変化により不安定化されることを示唆した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 中性子 ,  アミロイド ,  *変異 ,  アミロイドーシス ,  水分子 ,  心筋症 ,  *結晶構造 ,  *プレアルブミン ,  熱力学的安定度 ,  野生型
準シソーラス用語： 構造変化 ,  水素結合ネットワーク ,  不安定化 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： アミロイドーシス ,  結晶構造 ,  水素結合ネットワーク ,  蛋白質安定性 ,  トランスチレチン

分類 (1件)： 生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (3件)： 変異 ,  安定性 ,  結晶構造