文献
J-GLOBAL ID:201702243316794026   整理番号:17A1165642

ワイン酵母Metschnikowia pulcherrimaにより分泌されるMpAPr1,アスパラギン酸プロテアーゼの酵素的性質の特性化【Powered by NICT】

Characterisation of the enzymatic properties of MpAPr1, an aspartic protease secreted by the wine yeast Metschnikowia pulcherrima
著者 (4件):
資料名:
巻: 97  号: 11  ページ: 3584-3593  発行年: 2017年 
JST資料番号: C0351A  ISSN: 0022-5142  CODEN: JSFAAE  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
抄録/ポイント:
抄録/ポイント
文献の概要を数百字程度の日本語でまとめたものです。
部分表示の続きは、JDreamⅢ(有料)でご覧頂けます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
ワイン酵母Metschnikowia pulcherrima IWBTY1123からの酸性プロテアーゼをコードする背景:MpAPr1は以前に単離し,カゼインおよびブドウ蛋白質に対する潜在的活性を示すことを示した。しかし,その特性化は部分的であった。【結果】MpAPr1をpGAPZαAベクターにクローン化し,異種発現のためのKomagataella pastorisX33に形質転換した。活性の検証後,酵素特性を評価した。濃縮上清内のプロテアーゼ活性は3.0~5.0のpH範囲で,10°Cと50°Cの間で保持された。プロテアーゼ活性のための最適条件は40°C,pH:4.5であることが分かった。活性は主にCu~2+とNi~2+を除いて金属イオンの存在によって影響を受けなかった。さらに,蛋白質分解活性は糖とエタノールの存在下で保持された。K.pastorisにおけるMpAPr1発現のためのpHと温度条件を最適化した。精製を陽イオン交換クロマトグラフィーによって達成され,速度論パラメータ(K_mとV_max)を測定した。ブドウ蛋白質に対するMpAPr1活性が確認されたが,分解の程度は,これらの蛋白質と環境条件の性質に依存した。【結論】全体的に見て,結果はMpAPr1はワイン醸造のような食品バイオテクノロジープロセスに適用できることを示唆した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。

準シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (4件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
食品蛋白質  ,  ぶどう酒  ,  酵素一般  ,  酵素の応用関連 
物質索引 (1件):
物質索引
文献のテーマを表す化学物質のキーワードです

前のページに戻る