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J-GLOBAL ID:201702246277945444   整理番号:17A1621930

緑膿菌におけるDアルギニンデヒドロゲナーゼによるアミン酸化【Powered by NICT】

Amine oxidation by d-arginine dehydrogenase in Pseudomonas aeruginosa
著者 (9件):
資料名:
巻: 632  ページ: 192-201  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0023A  ISSN: 0003-9861  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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Pseudomonas aeruginosa(PaDADH)からDアルギニンデヒドロゲナーゼはフラビン依存性オキシドレダクターゼ,L-アルギニンにD-アルギニンを変換するために機能する新規二酵素ラセミ化システムの一部である。PaDADHはD-アルギニンで最も高い活性を示すことを非共有結合的に結合したFADを含んでいた。酵素はD-アミノ酸に対する広い基質特異性,特にカチオン性および疎水性D-アミノ酸を示した。生化学的研究は,構造と酵素の機構的特性を確立した。分子状酸素に対する反応性を示さないため酵素は真のデヒドロゲナーゼである。溶媒と多重速度論的同位体研究により確立されたように,PaDADHはヒドリド移動機構を介して非同期CHとNH結合の開裂を触媒する。D-アルギニンとヒスチジンと定常状態反応速度論はピンポンbi-bi機構に続く酵素と一致した。結晶学の組み合わせにより示されるように,PaDADHの活性部位におけるループL1の速度論的及び計算データ,形状と柔軟性が基質捕獲と広い基質特異性にとって重要である。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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酵素生理  ,  酵素一般 
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