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J-GLOBAL ID:201702246376039414   整理番号:17A0443419

緑藻Chlamydomonas reinhardtiiからのd-スレオニンアルドラーゼのクローニングと特性化【Powered by NICT】

Cloning and characterization of d-threonine aldolase from the green alga Chlamydomonas reinhardtii
著者 (7件):
資料名:
巻: 135  ページ: 18-23  発行年: 2017年 
JST資料番号: D0116B  ISSN: 0031-9422  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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dトレオニンアルドラーゼ(DTA)はd-スレオニンとグリシンとアセトアルデヒドのピリドキサール5′-リン酸(PLP)依存性相互変換を触媒する。酵素は合成有機化学において種々のβ-ヒドロキシアミノ酸の立体特異的合成のための強力なツールである。本研究では,緑藻類Chlamydomonas reinhardtiiからのDTAを発見し,特性化し,真核生物DTAの存在を記述する最初の報告を示した。DTAは,組換えEscherichia coli BL21(DE3)細胞で過剰発現させた;無細胞抽出物中の酵素の比活性は0.8mgであった。組換酵素は硫酸アンモニウム分画,DEAE-セファロース,及びMonoQカラムクロマトグラフィー(精製酵素7.0mg)により均一に精製した。開裂反応では,最適温度とpHは70°C及び8.4であった。酵素は50°C,1時間で90%の残留活性を示した。酵素はグリシンとアセトアルデヒド(ジアステレオマ過剰d-スレオニンのは18%であった)の混合物からdおよびD-alloトレオニンの合成を触媒した。DTAは,いくつかの二価金属イオン,マンガンにより活性化され,PLP酵素阻害剤と金属酵素阻害剤により阻害された。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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植物の生化学  ,  酵素一般 
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