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J-GLOBAL ID：201702253884156890   整理番号：17A1142428

蛋白質におけるアロステリックカップリングの強度と範囲を判定するための自己無撞着構造摂動法

A self-consistent structural perturbation approach for determining the magnitude and extent of allosteric coupling in proteins

著者 (2件)： RAJASEKARAN Nandakumar (Indian Inst. of Technol. Madras, Chennai, IND) ,  NAGANATHAN Athi N. (Indian Inst. of Technol. Madras, Chennai, IND)
資料名： Biochemical Journal  (Biochemical Journal)
巻： 474  号： 14  ページ： 2379-2388  発行年： 2017年07月 
JST資料番号： B0205A  ISSN： 0264-6021  CODEN： BIJOAK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質内部の点突然変異により誘導された熱力学的安定性の変化を捕捉する簡単な構造摂動プロトコルを開発した。本研究は,この摂動法の残基特異成分,カップリング距離は,約15Åの距離で蛋白質の残基の環境に特異的に敏感であることを示した。更に,活性部位から約15Å以内の残基はいずれも酵素活性に影響することが期待され,酵素中に潜在的に多くのアロステリック部位があることが観察された。本方法は,薬物分子が活性部位に直接結合することなく,酵素機能を調節するため結合できる特異的な部位或いは「ホットスポット」を迅速に同定するための手法へ導くであろう。

シソーラス用語： *摂動法 ,  アミノ酸残基 ,  核間距離 ,  アロステリック効果 ,  活性部位 ,  酵素活性度 ,  摂動 ,  *分子構造 ,  分子内相互作用 ,  熱力学的安定度 ,  点突然変異
準シソーラス用語： 構造摂動 ,  *蛋白質構造

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  生物科学研究法一般  (EA03010K)

タイトルに関連する用語 (4件)： 蛋白質 ,  自己 ,  無撞着 ,  摂動法