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J-GLOBAL ID：201702255026025769   整理番号：17A0856165

細菌での発現により生産された組換アクチン結合蛋白質の溶解度を改善するための効果的な非変性精製法【Powered by NICT】

Effective non-denaturing purification method for improving the solubility of recombinant actin-binding proteins produced by bacterial expression

著者 (3件)： Chung Jeong Min (Department of Biochemistry, College of Natural Sciences, Kangwon National University, 1, Kangwondaehak-gil, Chuncheon-si, Gangwon-do, 24341, South Korea) ,  Lee Sangmin (Department of Biochemistry, College of Natural Sciences, Kangwon National University, 1, Kangwondaehak-gil, Chuncheon-si, Gangwon-do, 24341, South Korea) ,  Jung Hyun Suk (Department of Biochemistry, College of Natural Sciences, Kangwon National University, 1, Kangwondaehak-gil, Chuncheon-si, Gangwon-do, 24341, South Korea)
資料名： Protein Expression and Purification  (Protein Expression and Purification)
巻： 133  ページ： 193-198  発行年： 2017年 
JST資料番号： W0282A  ISSN： 1046-5928  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 細菌発現は組換え型および切断型変異真核生物蛋白質を生産するために使用されている。異種蛋白質発現は,合成された蛋白質は不溶性にする可能性がある。難溶性蛋白質を発現するために用いられる従来法,変性及び再折畳みを含む,は時間がかかり,非効率的である。は異なる細菌細胞株を用いて含む組換蛋白質の溶解度を増加させる,誘導時間を変化させること,培養温度を低下させ,精製のための異なる界面活性剤を用いたいくつかの非変性手法である。本研究では,二種類の不溶性34kDaアクチン結合蛋白質変異体を発現し,精製するためにいくつかの非変性プロトコルを比較した。変異体蛋白質の溶解度は界面活性剤サルコシル処理を除いてアプローチのいずれによっても影響されなかった。これらの結果は,サルコシルは細菌発現中の不溶性蛋白質の溶解度を効果的に改善できることを示した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 組換タンパク質 ,  真核生物 ,  プロトコル ,  *タンパク質 ,  *細菌 ,  折畳み ,  *アクチン結合タンパク質 ,  変異 ,  界面活性剤 ,  不溶性 ,  *溶解度
準シソーラス用語： 培養温度 ,  難溶性 ,  蛋白質発現 ,  細菌発現 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 組換蛋白質の発現 ,  Escherichia coli ,  短縮変異体 ,  サルコシルによる界面活性剤 ,  アクチン結合蛋白質

分類 (3件)： 遺伝子発現  (EC02040Q) ,  酵素一般  (EB09010D) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (7件)： 細菌 ,  発現 ,  組換 ,  アクチン結合蛋白質 ,  溶解度 ,  変性 ,  精製