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J-GLOBAL ID:201702255134731265   整理番号:17A1445208

熱誘導天然二量体化は免疫グロブリン軽鎖REIの可変領域によるアミロイド形成を阻止する【Powered by NICT】

Heat-induced native dimerization prevents amyloid formation by variable domain from immunoglobulin light-chain REI
著者 (13件):
資料名:
巻: 284  号: 18  ページ: 3114-3127  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0206B  ISSN: 1742-464X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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アミロイド軽鎖(AL)アミロイドーシスは免疫グロブリン軽鎖(LC)の蓄積アミロイドフィブリルに特性化蛋白質誤折畳み疾患である。LCの完全長または可変ドメイン(V_L)の二量化は天然状態を安定化し,アミロイド線維の形成を防ぐのに役立つ。沈降速度と円偏光二色性を用いたREI LCまたはその単量体Y96K変異体からアミロイド形成V_Lによる二量化とアンフォールディング反応の熱力学的特性を分析した。データは,平衡は二量体解離( 81.2 kJ mol~ 1)の負のエンタルピー変化に起因する温度上昇による野生型REI V_Lのための天然二量体化にシフトすることを示した。Y96K変異は単量体天然状態の安定性に影響しなかったが,アミロイド形成を増加させた。これらの結果は,熱誘導天然ホモ二量化は野生型REI V_Lによるアミロイド形成を妨げる主要な因子であることを示唆した。他の蛋白質は誤折畳み傾向があるが熱誘導天然オリゴマ化は特に条件下で高温で使用されている熱安定性蛋白質のミスフォールドした凝集体の形成を避けるために効率的な戦略である可能性がある。データベース:構造データは受入番号5XP1と5xqy中である蛋白質データバンクで入手可能である。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (1件):
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酵素一般 

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