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J-GLOBAL ID：201702262050189986   整理番号：17A1047955

セルロソーム多酵素複合体における蛋白質ドメイン立体配座に主な影響を与えるのはペプチドリンカモジュールの長さ(で配列でない)【Powered by NICT】

The length but not the sequence of peptide linker modules exerts the primary influence on the conformations of protein domains in cellulosome multi-enzyme complexes

著者 (5件)： Rozycki Bartosz (Institute of Physics, Polish Academy of Sciences, Al. Lotnikow 32/46, 02-668 Warsaw, Poland. [e-mail]) ,  Cazade Pierre-Andre ,  O’Mahony Shane ,  Thompson Damien ,  Cieplak Marek
資料名： Physical Chemistry Chemical Physics  (Physical Chemistry Chemical Physics)
巻： 19  号： 32  ページ： 21414-21425  発行年： 2017年 
JST資料番号： A0271C  ISSN： 1463-9076  CODEN： PPCPFQ  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： セルロソームは,植物細胞壁多糖類を単糖へと効率的に分解する種々の嫌気性微生物により生成する大きな多種蛋白質触媒である。X線/物理化学構造特性化では,セルロソームが非構造ポリペプチドセグメントにより結合された多数の蛋白質ドメインから成ることを示したが,これらの「リンカ」ペプチドの特性や可能な役割は殆ど知られてない。異なる長さと組成の多数セルロソームリンカの粗粒/全原子分子動力学計算機シミュレーションを行った。本データでは,両端間距離の平衡ゆらぎにより定量化したように,リンカペプチドの有効剛性がリンカ長に主に依存し,特定アミノ酸配列にはあまり依存しないことを示した。結合されたドメインにより提供される排除体積の存在は,リンカ残基の運動を抑制し,リンカの有効剛性を低下させた。同時に,リンカの存在は,結合した蛋白質ドメインの立体配座を変化させる。短かく剛性のリンカが,Acetivibrio cellulolyticusのスカホルジンScaBから誘導した二つのコヒーシン系に加え,Clostridium thermocellumのスカホルジンScafT(Cel8A ScafT)との複合体でエンドグルカナーゼCel8Aから成るミニセルロソームの折畳みドメインにおいて,重要な転位を誘起することを示した。リンカ長に依存する蛋白質ドメイン構造変化に関する実験で試験可能な予測を与えた。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】

シソーラス用語： 細胞構成体 ,  複合酵素系 ,  *三次構造 ,  *立体配座 ,  *ペプチド ,  *鎖長効果 ,  Clostridium thermocellum ,  セルラーゼ ,  細胞壁 ,  植物 ,  多糖類 ,  単糖類 ,  分解反応 ,  嫌気性 ,  微生物 ,  タンパク質 ,  触媒 ,  X線構造解析 ,  排除体積効果 ,  構造特性 ,  ポリペプチド ,  セグメント ,  計算機シミュレーション ,  タンパク質複合体 ,  転位反応
準シソーラス用語： *セルロソーム ,  *多酵素複合体 ,  *タンパク質ドメイン ,  *リンカ ,  エンドグルカナーゼ ,  物理化学的性質 ,  粗粒モデル ,  全原子モデル ,  有効剛性 ,  分子動力学シミュレーション ,  長さ依存性 ,  コヒーシン ,  蛋白質折畳み ,  構造変化

分類 (4件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  分子構造  (EB03020Y) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  反応に及ぼす構造の効果  (CF02110Z)

タイトルに関連する用語 (4件)： セルロソーム ,  多酵素複合体 ,  蛋白質ドメイン ,  立体配座